Сократительные волокна мышечного волокна – Типы мышечных волокон — SportWiki энциклопедия

виды, свойства, структура :: SYL.ru

Мышцы или мускулы – важнейшая составляющая опорно-двигательного аппарата, обладающая сократительной способностью. Именно благодаря возможности мышечных тканей сокращаться, человек может выполнять всяческие движения, начиная с самых простых (моргание и улыбка) и заканчивая максимально тонкими (как у ювелиров) и энергичными (как у спортсменов). Функциональность мышечного скелета напрямую связана с составом его главных структурных единиц – мышечных волокон. Сегодня мы с вами рассмотрим структуру мышечных волокон, их классификацию и роль в двигательной активности человека.

Почему мышцы сокращаются

Волокна скелетных мышц соединяются со спинным мозгом посредством толстых нервных волокон. После попадания в мускул каждое из нервных волокон делится на сотни разветвлений, которые снабжают сотни мышечных волокон. Соединение между нервом и волокном мышечной ткани называют синапсом, или нервно-мышечным соединением. Примечательно, что на каждом мышечном волокне может формироваться только один синапс. При соответствующем нервном сигнале возникает потенциал действия, который передается по нервам от спинного мозга к мускулам.

От свойств мышечных волокон зависит то, как мускулатура адаптируется к повторяющимся сигналам. Именно типы волокон обуславливает предрасположенность спортсмена к той или иной тренировочной программе. Во время тренировки происходит гипертрофия мышечных волокон – увеличение их объема и массы. При этом важно понимать, что количество волокон не изменяется и обуславливается генетическими особенностями того или иного человека.

Состав

В состав мышечного волокна входят:

1. Миофибриллы. Выполняют сократительную функцию.
2. Митохондрии. Отвечают за продуцирование энергии.
3. Ядра. Отвечают за регуляцию.
4. Сарколемма. Представляет собой соединительнотканную оболочку.
5. Ретикулум (саркоплазматический или эндоплазматический). Представляет собой депо кальция, который необходим для возбуждения миофибриллы.
6. Капилляры. Отвечают за поставку кислорода и питательных веществ.

Типы мышечных волокон

Волокна скелетных мышц могут иметь различные механические и метаболические свойства. Классификация волокон основана на различии в максимальной скорости их сокращения (быстрые и медленные) и метаболическом пути, который используется ими для образования аденозинтрифосфата (АТФ) (окислительные и гликолитические). В целом мышечные волокна делятся на медленные окислительные и быстрые гликолитические.

Медленные окислительные

Тонкие волокна этого типа хорошо снабжаются кровью и содержат много миоглобина, придающего им красную окраску (поэтому их часто называют красными). Они также отличаются низким порогом активации мотонейрона, медленным сокращением и наличием большого количества крупных митохондрий, которые содержат ферменты окислительного фосфорилирования. Медленные мышечные волокна, по сравнению с быстрыми, содержат больше миозина и меньше фермента аденозинтрифосфатазы (АТФазы). Иннервация медленных окислительных волокон обеспечивается малыми альфа-мотонейронами спинного мозга. Из-за неспешного сокращения такие волокна хорошо приспособлены к длительной нагрузке.

Быстрые гликолитические

Толстые волокна этого типа отличаются высокой скоростью сокращения, большой силой и быстрой утомляемостью. Они хуже снабжаются кровью, нежели предыдущий тип, имеют меньше митохондрий, миоглобина и липидов. Этим обусловлена светлая окраска быстрых мышечных волокон, за которую их нарекли «белыми». В отличие от предыдущего вида они содержат в себе главным образом ферменты анаэробного окисления и миофибриллы, в состав которых входит небольшое количество миозина. Вместе с тем, этот миозин способен быстро сокращаться и лучше металлизировать АТФ. Кроме того, в быстрых волокнах более ярко выражено наличие саркоплазматического ретикулума. Так как сокращение и утомление этих волокон происходит быстро, они задействуются в кратковременной взрывной работе. Иннервация быстрых мышечных волокон осуществляется большими альфа-мотонейронами спинного мозга.

Быстрые волокна подразделяются на два типа:

• IIa: быстрые окислительно-гликолитические. Их часто называют просто «быстрыми окислительными». Средние по толщине волокна обладают большей силой, чем волокна типа IIb, но быстрее утомляются и обладают способностью к выраженному сокращению. Источниками энергии для волокон этого типа служат как окислительные, так и анаэробные процессы.
• IIb: быстрые гликолитические волокна. Обладают большими размерами, высоким порогом активации мотонейрона и быстрой утомляемостью. Активация происходит при кратковременных нагрузках, требующих большой силы. Данный тип волокон получает энергию через анаэробное окисление. Отличаются большим содержанием гликогена и малым содержанием митохондрий.

Кроме того, иногда выделяют еще один тип быстрых волокон – IIc. Волокна этого типа могут проявлять и окислительную, и гликолитическую функцию. Их доля в мускулах не превышает одного процента. В зависимости от типа нагрузок волокна типа IIc могут переходить в волокна других типов.

Быстрые или медленные

Принадлежность мышечных волокон к быстрым или медленным зависит от активности миозиновой АТФазы, которая обуславливает скорость сокращения мускулов. Активность указанного фермента наследуется, поэтому изменить соотношение быстрых и медленных волокон с помощью тренировок нельзя.

Благодаря АТФазе происходит высвобождение энергии, заключенной в АТФ. Энергии одной молекулы аденозинтрифосфата достаточно, чтобы миозиновые мостики сделали один поворот («гребок»). Скорость одиночного «гребка» у всех видов мускулов одинакова. В волокнах, содержащих высокоактивную АТФазу, гребок происходит быстрее, а значит за определенную единицу времени волокно сокращается большее количество раз.

В медленных окислительных волокнах, обладающих способностью к окислительному фосфорилированию, содержится много митохондрий. В таких волокнах в значительном количестве могут содержаться липиды, и в незначительном – гликоген. Основное количество АТФ, произведенного этими волокнами, прямо зависит от топливных молекул и снабжения кровеносной системы кислородом. Они окружены большим количеством капилляров и содержат в себе много миоглобина, увеличивающего поглощение кислорода тканями и способствующего небольшому накоплению кислорода внутри клеток. В быстрых волокнах митохондрий мало, но их концентрация гораздо большая, равно как и концентрация гликолитических ферментов и гликогена.

Гликолитические, промежуточные или окислительные

Как правило, гликолитические волокна больше в диаметре, нежели окислительные. Чем больше диаметр, тем большего растяжения они могут достичь и тем больше их сила. Классификация основана на окислительном потенциале мускула, то есть количестве митохондрий, содержащихся в мышечном волокне. Митохондриями называют клеточные органеллы, в которых глюкоза или жир распадаются на углекислый газ и воду, ресинтезируя при этом АТФ, которая, в свою очередь, ресинтезирует креатинфосфат. Ну а креатинфосфат необходим для ресинтеза миофибриллярных молекул АТФ, использующегося в мышечном сокращении. Вне митохондрий расщепление глюкозы до пирувата и ресинтез АТФ также возможно, однако в таком случае в мышечных тканях образуется молочная кислота, которая вызывает их утомление.

По описанному выше признаку, волокна мышечной ткани делятся на три группы:

1. Окислительные. Содержание в них митохондрий настолько велико, что в процессе тренировки их прибавки не происходит.
2. Промежуточные. Количество митохондрий в них снижено, и во время работы мускула в нем накапливается молочная кислота. Происходит это довольно медленно.
3. Гликолитические. Содержат малое количество митохондрий, поэтому процесс анаэробного гликолиза с накоплением молочной кислоты является в них преобладающим.

Соотношение волокон

У людей, которые не занимаются спортом, как правило, быстрые волокна являются гликолитическими или промежуточными, а медленные – окислительными. Тем не менее при грамотных тренировках быстрые мышечные волокна могут переходить из гликолитических в промежуточные, а из промежуточных в окислительные. Речь идет о развитии выносливости. А при тренировках, нацеленных на развитие силы, промежуточные волокна переходят в гликолитические. При этом соотношение быстрых и медленных мышечных волокон предопределено генетически, поэтому практически не меняется путем тренировки. Возможен переход 1-3%, но не более.

Мускулы обладают разным процентным соотношением белых и красных волокон. Следовательно, скорость сокращения, сила и выносливость разных мышечных групп отличается. К примеру, икроножная мышца содержит больше быстрых волокон, которые придают ей способность к быстрому и сильному сокращению, используемому, например, во время прыжка. Вместе с тем, камбаловидная мышца, соседствующая с икроножной, наоборот, содержит больше медленных волокон, так как она отвечает за длительную активность ног.

Соотношение основных видов волокон мышечной ткани определяет спортивную предрасположенность разных людей. Именно поэтому не существует универсальных атлетов.

Высокопороговые и низкопороговые

Кроме всего прочего, мышечные волокна также подразделяются по уровню порога возбудимости. Мускул сокращается, когда на него воздействуют нервные импульсы, имеющие электрическую природу. Двигательная единица (ДЕ) состоит из: мотонейрона, аксона и совокупности мышечных волокон. Количество ДЕ в теле человека не меняется на протяжении всей жизни. Каждая из двигательных единиц имеет свой порог возбудимости. Если мозг посылает нервные импульсы с частотой ниже этого порога, значит ДЕ пассивна. Если же нервные импульсы имеют пороговую частоту, или превышают ее, то волокна мышц активируются и сокращаются. У низкопороговых ДЕ некрупные мотонейроны, тонкий аксон и иннервируемые медленные волокна, исчисляемые сотнями. Высокопороговые ДЕ отличаются крупными мотонейронами, толстым аксоном и тысячами иннервируемых быстрых волокон.

Таким образом, медленные окислительные волокна относятся к низкопороговым и возбуждаются при незначительной нагрузке. А быстрые волокна, соответственно, относятся к высокопороговым и активируются только при интенсивных нагрузках.

Миозин

Существенное различие разных видов мышечных волокон обуславливает значительную гетерогенность мышечных тканей и их способность к выполнению разнообразных функциональных задач. Биохимический и иммуногистохимический анализ скелетных мускулов показывает, что структурное и функциональное разнообразие мышечных волокон обуславливается широким спектром изоформ миозина. Миозином называется фибриллярный белок, выступающий одним из главных компонентов сократительных мышечных волокон. Он составляет от 40 до 60% общего количества мышечного белка в организме. При соединении миозина с актином (еще один мышечный белок) образуется актомиозин – основной элемент сократительной системы мускулов.

В состав молекулы миозина входит две тяжелых цепи (MyHC) и четыре легких (MyLC). Тяжелые цепи имеют несколько изоформ, свойства которых обуславливают силовые и скоростные показатели мышечных волокон. Наиболее важными считаются четыре изоформы: MyHCI, MyHCIIA, MyHCIIX/IID, и MyHCIIB. Каждая изоформа имеет специфическую скорость сокращения и позволяет развить определенное усилие. Волокна, в состав которых входит MyHCI, по сравнению с волокнами, содержащими другие формы тяжелой цепи миозина, медленнее сокращаются и развивают меньшее усилие. Наиболее быстрыми и сильными считаются волокна, содержащие MyHCIIB изоформу тяжелой цепи. За ними следует MyHCIIX и MyHCIIA форма.

Физическая активность может привести к весомым изменениям сократительных свойств мускулов. Принято считать, что при тренировке на выносливость увеличивается количество медленных изоформ миозина. Вместе с тем во время силовой тренировки происходит увеличение количества MyHCIIA и уменьшение MyHCIIX. Кроме того, считается, что у основной массы людей, активность которых ограничивается простыми бытовыми делами, волокна, содержащие миозин в форме MyHCIIX, крайне редко вовлекаются в работу. В процессе физической тренировки они начинают задействоваться и постепенно переходят в MyHCIIA форму. Дело в том, что волокна, содержащие IIA изоформу тяжелой цепи миозина, имеют большую выносливость, по сравнению волокнами IIX типа.

Во время тренировок выносливости или силы происходит весомое изменение гормонального фона скелетных мускулов, которое служит мощным сигналом, запускающим процесс изменения состава миозина в мускулах, подвергающихся нагрузке.

Заключение

Резюмируя вышесказанное, стоит отметить, что мышечные волокна являются главной структурной единицей мышечного скелета. Соотношение белых и красных волокон является генетическим фактором, равно как и общее количество волокон в мускуле. При правильной тренировке можно не только увеличить объем и массу мышечных волокон, но и добиться изменениях их гликолитических и окислительных свойств.

www.syl.ru

Строение мышечного волокна — Мегаобучалка

Каждое мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку – симпласт, образованную в процессе эмбрионального развития организма путем слияния множества отдельных клеток – миобластов.

Строение мышечного волокна существенно отличается от строения других клеток. Важнейшие отличительные особенности — это размеры, форма, многоядерность, наличие сократительного аппарата. Строение мышечного волокна представлено на рис. 60.

 

Рис. 60. Важнейшие структурные элементы мышечного волокна

Остановимся на важнейших структурных элементах мышечного волокна.

Сарколемма.Снаружи мышечное волокно окружено оболочкой – сарколеммой, обладающей высокой прочностью и эластичностью. Эти свойства сарколеммы обеспечиваются присутствием в ней большого количества эластичных волокон белков коллагена и эластина, образующих густую сеть.

Сарколемма обладает избирательной проницаемостью, пропуская внутрь клетки преимущественно те вещества, для превращения которых там имеются условия – ферментные системы. В сарколемме присутствуют специальные транспортные системы, с помощью которых поддерживается, в частности, разница в концентрации ионов Na

+, К⁺, Сl^‾ внутри и снаружи мышечного волокна, что обеспечивает формирование на его поверхности мембранного потенциала.

К каждому мышечному волокну подходит окончание двигательного нерва. Место прикрепления нервного окончания к мышечному волокну называется нервно-мышечным синапсом..

Внутри мышечного волокна находятся многочисленные клеточные органеллы, важнейшими из которых являются ядра, митохондрии, рибосомы и др. Функции указанных органелл описаны в главе 2 (2.5.1). Пространство между органеллами заполнено внутриклеточной жидкостью – саркоплазмой. Среди структурных элементов мышечного волокна наибольший объем занимают сократительные нити– миофибриллы.

Миофибриллы. Миофибриллы представляют собой длинные тонкие нити, расположенные вдоль мышечного волокна. Количество миофибрилл в мышечных волокнах может колебаться в диапазоне от нескольких десятков до полутора и более тысяч. Под влиянием систематической мышечной тренировки, особенно скоростно-силовой направленности, количество миофибрилл может увеличиваться. Напротив, ограничение двигательной активности сопровождается уменьшением количества миофибрилл. Строение мышечных миофибрилл представлено на рис. 61 Рис. 61. Строение миофибрилл

При рассмотрении в оптический микроскоп видно, что миофибриллы имеют повторяющуюся поперечную исчерченность – темные и светлые полосы (диски). Темные диски (А-диски) в центральной части имеют более светлую полосу (Н-зону). Светлые диски (I-диски) в центре пересекаются узкой темной полосой (линией Z). Участок миофибрилл между двумя линиями Z получил название саркомера. Количество саркомеров в миофибрилле зависит от длины мышечного волокна и может достигать нескольких сотен. Длина саркомеров у разных людей может различаться.

Исследование срезов мышечных волокон в электронном микроскопе показали, что каждая миофибрилла состоит из большого числа параллельно расположенных толстых и тонких нитей (филаментов), которые характеризуются строгим взаимным распределением. Толстые нити находятся в зоне А-дисков. Они построены из белка миозина. Миозин является важнейшим сократительным белком, на его долю приходится около 55% от общего количества сократительных белков. Молекула миозина имеет длинную фибриллярную (удлиненную) часть и глобулярную (округлой формы) головку. Фибриллярная часть имеет двухспиральную полипептидную конфигурацию. Функция фибриллярной части молекулы миозина связана с формированием структуры толстой миозиновой нити.

Глобулярные головки миозиновых нитей имеют два активных центра, один из которых обладает АТФ-азной активностью (способностью расщеплять молекулы АТФ), другой – способностью связываться с активными центрами на актиновых нитях (актинсвязывающий центр). Головки молекул миозина располагаются на поверхности миозиновых нитей, образуя выпячивания (отростки). При этом они строго ориентированы в пространстве – располагаются шестью продольными рядами. Толстая миозиновая нить состоит как бы из двух частей, зеркально повторяющих друг друга. Если ее разрезать по- середине, то образуются два совершенно одинаковых фрагмента.

Молекулы миозина обладают способностью связывать ионы Са²⁺ и Мg²⁺. Ионы кальция являются кофактором фермента АТФ-азы (в его отсутствии фермент не активен). Ионы магния обеспечивают миозину способность связывать молекулы АТФ и АДФ.

В зоне светлых дисков (I-дисков) расположены тонкие нити, построенные из белков актина, тропомиозина и тропонина. Актин – второй в количественном отношении сократительный белок, составляющий основу актиновых нитей. Тропомиозин – структурный белок актиновых нитей, имеющий фибриллярную форму. Сдвоенные молекулы тропомиозина обвивают актиновые нити. Тропонин является регуляторным белком актиновых нитей. Он существует в трех формах, одна из которых блокирует взаимодействие актина с миозином. Другая форма способна связывать ионы кальция, благодаря чему изменяется конформация молекул первой формы тропонина и открывается центр взаимодействия актина с миозином. Третья форма тропонина обеспечивает крепление первых двух форм на актиновой нити. Кроме того, в составе тонких актиновых нитей имеется белок актинин. Он содержится в зоне линии Z, выполняющей роль своеобразной перегородки, и обеспечивает прикрепление к ней концов актиновых нитей.

К числу важнейших структурных элементов мышечного волокна относится саркоплазматический ретикулум. Саркоплазматический ретикулум — это внутриклеточная система взаимосвязанных пузырьков и канальцев (цистерн), пронизывающих клетку и особенно плотно концентрирующихся в зоне соприкосновения актиновых и миозиновых нитей.

Саркоплазматический (в клетках других органов и тканей – эндоплазматический) ретикулум имеется в каждой клетке организма человека. Но в мышечном волокне он выполняет несколько необычные по сравнению с другими клетками функции. Основная его роль в мышечном волокне заключается в регуляции содержания ионов кальция возле актиновых и миозиновых нитей. В состоянии расслабления ретикулум связывает ионы Са

2+, их концентрация в саркоплазме составляет примерно 10^-7 моль·литр^-1. Под воздействием двигательного импульса ионы кальция освобождаются из ретикулума и их концентрация повышается до 10^-5 моль·литр^-1.

Способность саркоплазматического ретикулума связывать и высвобождать в цитоплазму ионы Са²⁺

связана с локализацией на его внутренней поверхности особых кальций связывающих белков. На поверхности ретикулума располагаются также рибосомы – особые внутриклеточные образования, в которых осуществляется синтез белков.

Мышечное волокно имеет также систему трубчатых выпячиваний сарколеммы (Т-систему), направленных внутрь мышечного волокна и располагающихся между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом. Т-система обеспечивает быстрое распространение волны возбуждения от сарколеммы вглубь волокна.

В мышечном волокне содержатся и другие внутриклеточные органеллы: митохондрии, лизосомы. Функции этих структур мышечного волокна уже были описаны в главе «Общие закономерности обмена веществ».

Мышечное волокно содержит не одно, а несколько ядер, которые располагаются не в центральной части волокна, а по периметру, непосредственно под сарколеммой

Типы мышечных волокон

В скелетных мышцах выделяют несколько типов мышечных волокон, различающихся по своим двигательным характеристикам, соотношению различных химических и структурных компонентов, особенностям структурной организации. К основным типам мышечных волокон относятся медленносокращающиеся (МС) и быстросокращающиеся (БС). Медленносокращающиеся волокна в связи с более высоким содержанием в них миоглобина называют еще красными (или тип I). Быстросокращающиеся, для которых характерно более низкое содержание миоглобина, называют

белыми (или тип II). Следует сразу оговориться, что различить эти два типа волокон по цвету практически невозможно. Цвет у одних и у других красный.

Бытрые и медленные волокна более чем в два раза различаются по максимальной скорости сокращения. Так, время одиночного сокращения МС достигает 110 мс, а БС – 50 мс. Кроме того, БС более чем в два раза превышают МС по своим силовым характеристикам.

Существенно различаются разные типы волокон по уровню развития различных механизмов преобразования энергии. МС волокна имеют хорошо развитый механизм аэробного ресинтеза АТФ, что обеспечивается большим количеством митохондрий и высоким содержанием ферментов аэробного биологического окисления, а также большими запасами субстратов аэробного окисления: гликогена, жиров. В МС волокнах содержится больше белка миоглобина, благодаря которому они имеют больший запас кислорода и более благоприятные условия для перехода кислорода из крови внутрь волокна.

В БС волокнах значительно больше миофибрилл, выше АТФ-азная активность, больше концентрация ионов кальция.

Внутри БС волокон различают два подтипа: БС_а и БС_б. Эти два подтипа отличаются, главным образом, разным уровнем развития важнейших механизмов преобразования энергии. У волокон БС_а более хорошо развит анаэробный гликолиз и несколько слабее, чем у МС волокон — аэробный путь ресинтеза АТФ. Они являются ведущими при выполнении упражнений т.н. субмаксимальной мощности, продолжительность которых колеблется в диапазоне от 30 сек до 2-3 мин, при условии выполнения работы с максимальной для данной продолжительности интенсивностью.

У волокон БС_б, наряду с анаэробным гликолизом хорошо развит креатинфосфатный механизм ресинтеза АТФ. Они подключаются при выполнении упражнений максимальной и околомаксимальной интенсивности: бег на 100 м, упражнения с большими отягощениями и т.п.

Сказанное не означает, что упражнения указанной интенсивности, выполняются исключительно одним типом мышечных волокон. Речь идет о степени их вовлечения в работу, что, безусловно, определяется центральной нервной системой. Выполнение упражнений, мощность которых не превышает 20-25% от максимально возможной для данного индивидуума обеспечивается только «красными» мышечными волокнами. При работе, интенсивность которой находится в диапазоне 25-40% от максимальной, к ее выполнению подключаются волокна БС_а. Если интенсивность упражнения превышает 40% от максимальной, в работу вовлекаются волокна БС_б.

При повышении интенсивности упражнения в пределах каждой зоны мощности увеличивается участие в ее обеспечении волокон всех типов, но в наибольшей степени тех, которые подключаются к работе в данном диапазоне мощности.

Различные типы мышечных волокон различаются и условиями иннервации. Мотонейроны, иннервирующие БС мышечные волокна, более толстые, они имеют более разветвленную сеть нервных окончаний (ветвей аксонов), благодаря чему иннервируют значительно большее количество мышечных волокон (от300 до 500). У БС волокон больше зона прилегания нервного окончания к мышечному волокну, что создает более благоприятные условия для иннервации и возникновения потенциала действия.

megaobuchalka.ru

31. Сократительный аппарат мышечного волокна – строение. Способность к регенерации различных мышечных тканей.

Сократительным аппаратом скелетного мышечного волокна являются продольно ориентированные миофибриллы. Построенные из сократительных белков, они занимают большую часть волокна, оттесняя ядра на периферию. Диаметр миофибрилл около 1 – 2 мкм. Миофибриллы состоят из чередующихся темных и светлых полос (дисков). Структурной единицей миофибриллы является саркомер. В миофибрилле они расположены, следуя друг за другом. Саркомер это участок миофибриллы, состоящий из линии Z (для двух соседних саркомеров), половины диска I, диска А с линией Н, половины следующего диска I, линии Z (для двух соседних саркомеров). Диски саркомер состоят из миофиламентов (белок миозин – толстые миофилламенты; актин, тропомиозин В, тропин – тонкие миофилламенты. Участок А диска, состоящий только из миозиновых миофиламентов, называют Н линией. Линия Z состоит из Z-филаментов. В них выявлены белки тропомиозин-В, а-актин. Z-филаменты формируют решетку, к котрой прикреплены тонкие актиновые филаменты полосок I двух соседних саркомеров.

Сократительный аппарат в сердечной мышце так же, как в скелетной мышечной ткани, состоит из миофибрилл, которые занимают периферическую часть клетки. По своему строению миофибриллы сходны с таковыми скелетной мышечной ткани. Они также построены из анизотропных (полосы А) и изотропных дисков (полосы I). Элементы саркоплазматической сети окружают миофибриллы. Характерное свойство сердечных миоцитов – отсутствие терминальных цистерн, а поэтому триад.

Сократительным аппаратом миоцита являются миофилламенты. Они расположены в цитоплазме на периферии клетки и имеют продольную ориентацию. Миофилламенты: миозиновые (толстые), актиновые (тонкие) и промежуточные.

Процесс регенерации, протекающий в скелетной мышечной ткани, сходен с гистогенезом; в нем выявлены те же миобластическая стадия, стадия мышечных трубочек и стадия мышечных волокон. Регенерация скелетной мышечной ткани

Ядра миосимпластов делиться не могут, так как у них отсутствуют клеточные центры. Камбиальными элементами служат миосателлитоциты. Пока организм растет, они делятся, а дочерние клетки встраиваются в концы симпластов. По окончании роста размножение миосателлитоцитов затухает. После повреждения мышечного волокна на некотором протяжении от места травмы оно разрушается и его фрагменты фагоцитируются макрофагами.

Восстановление любых тканей организма может осуществляется за счет двух механизмов: гипертрофии и гиперплазии. Под гипертрофией подразумевают компенсаторное увеличение объема самого симпласта, в т.ч. за счет увеличения количества миофибрилл. В симпласте активизируются гранулярная эндоплазматическая сеть и аппарат Гольджи. Происходит синтез веществ, необходимых для восстановления саркоплазмы и миофибрилл, а также сборка мембран, так что восстанавливается целостность плазмолеммы. Поврежденный конец миосимпласта при этом утолщается, образуя мышечную почку. Под гиперплазией понимают пролиферацию миосателлитоцитов. Сохранившиеся рядом с повреждением миосателлитоциты делятся. Одни из них мигрируют к мышечной почке и встраиваются в нее, другие сливаются (так же, как миобласты при гистогенезе) и образуют миотубы, которые затем входят в состав вновь образованных мышечных волокон или формируют новые волокна.

Возможности регенерации сердечной мышечной ткани. При длительной усиленной работе (например, в условиях постоянно повышенного артериального давления крови) происходит рабочая гипертрофия кардиомиоцитов. Стволовых клеток или клеток-предшественников в сердечной мышечной ткани не обнаружено, поэтому погибающие кардиомиоциты (в частности, при инфаркте миокарда) не восстанавливаются, а замещаются элементами соединительной ткани.

Физиологическая регенерация гладкой мышечной ткани проявляется в условиях повышенных функциональных нагрузок. Наиболее отчетливо это видно в мышечной оболочке матки при беременности. Такая регенерация осуществляется не столько на тканевом, сколько на клеточном уровне: миоциты растут, в цитоплазме активизируются синтетические процессы, количество миофиламентов увеличивается (рабочая гипертрофия клеток). Не исключена, однако, и пролиферация клеток (т.е. гиперплазия).

studfile.net

Мышечное волокно | Info-Farm.RU

Мышечное волокно (миоцит) — основная структурная и функциональная единица соматической мышечной ткани; третья стадия и результат гистогенеза.

Длина мышечного волокна часто совпадает с длиной мышцы, в состав которого оно входит.

Структура

Волокно покрыто сарколеммой (от греч. Σαρξ (σαρκός) — мясо, плоть и греч. Λέμμα — кожура), которая состоит из двух мембран. Внешняя базальная мембрана стыкуется с ретикулярными и тонкими коллагеновыми волокнами соединительной ткани, что его окружает. Внутренняя мембрана аналогичная плазмолемме всех тканевых клеток и участвует в проведении импульсов сокращения волокна. Плазмолемма образует систему узких канальцев, пронизывающих все волокно и сливаются с сарколеммой противоположной стороны. Таким образом, вся саркоплазма пронизана системой поперечных трубок, Т-системой. Цитоплазма имеет специальное название — саркоплазма, структурными компонентами которой являются миофибриллы (сократительный аппарат волокна), органеллы, включения, гиалоплазма.

Многочисленные ядра мышечного волокна размещаются на периферии под саркоплазме. В гиалоплазме волокна локализуются хорошо развиты митохондрии (саркосомы), которые скапливаются между микрофибрилами, вокруг многочисленных ядер, непосредственно, под сарколеммой. Это те зоны волокна, которые требуют значительного количества АТФ, поэтому становится понятным высокая метаболическая активность скелетных мышц. Интенсивного развития достигает агранулярная эндоплазматическая сеть (саркоплазматическая ретикулум). Ее мембранные элементы размещаются вдоль саркомеров (частицы, из которых состоит волокно и зависит его длина). Саркоплазматического ретикулума присуща специфическая функция накопления ионов кальция, необходимых при сокращении и расслаблении мышечного волокна. Другие органоиды (гранулярный эндоплазматический ретикулум, комплекс Гольджи и другие) развиты слабее и локализуются у ядер, на периферии под сарколеммой. Ядра могут размещаться в виде цепочки друг за другом, что есть в результате амитотичного деления — показатель реактивного состояния мышечного волокна. Количество ядер колеблется от десятка до нескольких сотен, они имеют овальную форму. Гетерохроматин в виде крупных гранул находится в сравнительно светлой нуклеоплазме.

Между миофибрилл локализуется значительное количество гранул гликогена (трофической) включение — материала для синтеза АТФ. В цитоплазме мышечного волокна содержатся дыхательные ферменты, белок, миоглобин — аналог гемоглобина эритроцитов, который также способен связывать и отдавать кислород. Миоглобин окрашивает мышечные волокна в красный цвет. В зависимости от содержания саркоплазмы (а, следовательно, и миоглобина), толщины и ферментного состава мышечные волокна делятся на красные и белые.

Красные волокна в саркоплазме содержат большое количество миоглобина, многочисленные митохондрии, богатые цитохромы, миофибриллы в них имеют незначительную толщину. Мышцы, в которых преобладают красные волокна, способные к длительной непрерывной активности, поскольку их саркоплазма хорошо обеспечивает энергетические потребности.

Белые волокна содержат в саркоплазме меньше миоглобина и митохондрий, в них большая толщина миофибрилл. Белые мышечные волокна способны сокращаться быстрее, чем красные, но они сравнительно быстро устают, так как не обеспечивают структуры саркоплазмы дос-татньою количеством энергии.

Миофибриллы

Наибольший удельный вес в саркоплазме составляют миофибриллы. Они размещаются вдоль мышечного волокна и их длина совпадает с длиной волокна, диаметр миофибрилл — 1-2 мкм. Они имеют характерную поперечную полосатость (чередование светлых и темных полос, дисков), что обусловлено особенностью их структуры и, в связи с этим, различными оптическими свойствами. Все темные и все светлые диски миофибрилл в одном волокне находятся на одном уровне, из-за чего волокно имеет поперечную исчерченность. Продольная ориентация миофибрилл предоставляет мышечному волокну продольную полосатость.

В поляризованном свете темные полосы (диски) имеют двойное лучепреломление — анизотропию, из-за чего их называют анизотропными — А-дисками. Светлые диски являются однопроменезаломнимы, из-за чего их называют изотропными — И-дисками. Внутри каждого I-диска проходит темная зона — линия Z (телофрагма). В центре А-диска наблюдается светлая зона — линия Н (полоска Гензена), посередине которой находится тонкая, темная линия М (мезофрагма).

Миофибриллы можно получить, расщепив мышечное волокно.

Саркомер

Структурной единицей миофибрилл является саркомер. Это участок миофибриллы между двумя телофрагма. В Миофибриллы саркомер размещаются друг за другом и в зоне Т-телофрагма, богатой гликозаминогликаны, миофибриллы могут при мацерации распадаться на отдельные саркомер.

Саркомер — это часть миофибриллы, состоящий из Т-телофрагма — линии Z (для двух соседних саркомеров), половин I-и А-диска половины зоны Н, М-мезофрагма — половины зоны Н, половин А- и I-дисков, линии Z- телофрагма.

Механизм сокращения

Саркомер — это элементарные сократительные единицы поперечно-полосатых мышц, которые сокращаются благодаря способности уменьшать свою длину в два раза. Электронно, гистохимическими, биохимическими исследованиями удалось установить функциональную морфологию саркомера. Были идентифицированы продольные нити саркомера-миофиламенты или микрофиламенты двух типов. А диск состоит из толстых миофиламентов (диаметр — 10- 12 нм, длина — 1,5-2 мкм), и диск — с тонких (диаметр — 5-7 нм, длина — 1-1,3 мкм) миофиламентов. Материалом, из которого состоят толстые миофиламенты, является белок миозин, а тонкие — актин, тропомиозин-В и тропин. Количественное отношение миозинових и актиновых миофиламентов в одной Миофибриллы 1: 2, то есть на один миозиновои миофиламенты приходится два актиновых. Актиновые и миозиновые миофиламенты контактируют друг с другом не конец в конец, а перемещаются (скользят) по отношению друг к другу и в А-диске образуют зону перекрытия. Часть А-диска, которая состоит только из миозинових миофиламентов, называют Н-линией и по сравнению с зоной перекрытия, они светлее. При сокращении саркомера актиновые миофиламенты еще дальше проникают в промежутки между миозиновои, а при полном сокращении их свободные концы почти совпадают в середине саркомера.

Поскольку длина таких филаментов остается неизменной, они, просачиваясь между толстыми филаментами, влекут телофрагма, к которым прикреплены, тем самым сближая конце всех саркомеров. В полностью сокращенном саркомере Н-зона, а также I-диски почти исчезают и все саркомер превращается в зону перекрытия. М-линия (мезофрагма) — это место соединения толстых миозиновых миофиламентов в анизотропной А-диске Z-линия (телофрагма) проходит через всю толщину саркомера, а зона прикрепления тонких актиновых миофиламентов имеет зигзагообразный контур. Z-линия состоит из Z-филаментов, в состав которых входят белки — тропомиозин-В и L-актин, Z-филаменты формируют решетку, к которой с обеих сторон прикрепляются тонкие актиновые миофиламенты И дисков двух соседних саркомеров. Таким образом, телофрагма (Z-линии) и мезофрагма (М-линии) является опорным аппаратом саркомеров. Таким образом, при сокращении мышечного волокна его сократительный аппарат испытывает таких изменений: уменьшается длина саркомера, поскольку актиновые миофиламенты И-диска продвигаются (скользят) между миозиновои А-диске, сдвигаясь к Н-линии (мезофрагма) А-диске; увеличиваются зоны перекрытия, формируя боковые соединения (мостики) между актиновыми и миозиновои миофиламенты; сокращается Н-линия (мезофрагма) сближаются Z-линии (телофрагма). Чем сильнее сокращается миофибрилл, тем глубже актиновые миофиламенты заходят в промежутки между миозиновои, зоны перекрытия расширяются за счет сужения Н-линий.

Для понимания механизма сокращения миофибриллы необходимо упомянуть о наличии специализированного саркоплазматического ретикулума саркоплазмы волокна и образования плазмолеммой системы поперечных канальцев Т-трубочек. Зоны контакта системы Т-трубочек и терминальных цистерн саркоплазматического ретикулума называют триадами. Т-трубки проходят на уровне Z-линий (телофрагма) через все волокно и контактируют с цистернами саркоплазматической сетки с противоположной стороны. Таким образом, Т-трубочки локализуются на границе двух саркомеров и контактируют с терминалями саркоплазматической сети обоих саркомеров, образуя триады. Эти структуры играют основную роль в деполяризации (распространении импульса) и аккумуляции ионов кальция.

Плазмолемма мышечного волокна, как и неврилема нервных волокон, электрически поляризована. Внутренняя поверхность плазмолеми, расслабленного мышечного волокна, имеет отрицательный потенциал, а внешняя-положительный. При сокращении мышечных волокон волна деполяризации по нервному волокну через нервное окончание достигает плазмолеми мышечного волокна и вызывает ее местную деполяризацию. Через систему Т-трубочек, которая связана с плазмолеммой и триадой, волна деполяризации влияет на проницаемость мембран саркоплазматического ретикулума, что приводит к освобождению аккумулированных ионов кальция с ее поверхности в саркоплазму. В присутствии ионов кальция активизируется расщепление АТФ, что необходимо для образования актомиозинового комплекса и скольжения актиновых миофиламентов по отношению к миозинових. Это вызывает сокращение каждого саркомера, а отсюда миофибрилл и мышечных волокон в целом.

Важное место в этом процессе принадлежит молекулам миофиламентов-миозина. Они состоят из головки и длинного хвостика. При гидролизе АТФ, чему способствует АТФ-на активность головок молекул миозина, они образуют связи (мостики) с определенными молекул миофиламентов-актина. Актиновые миофиламенты сближаются к центру саркомера, Z-линии (телофрагма) сближаются, увеличиваются зоны перекрытия, уменьшаются Н-зоны (мезофрагма) анизотропных дисков миофибрилл. Затем с участием АТФ актомиозин связи разрушаются, а миозиновые головки присоединяются к соседним участкам актиновых миофиламентов, что способствует дальнейшему продвижению миофиламентов друг к другу. При уменьшении концентрации ионов кальция (они трансформируются в мембраны саркоплазматического ретикулума) сокращение мышечного волокна прекращается. Для этого также необходима энергия АТФ. Следовательно, при расслаблении так же, как при сокращении мышечного волокна расходуется АТФ, источником которой в саркоплазме является гликоген, глюкоза и жирные кислоты.

Фиксация

Концы мышечных волокон прочно фиксируются в сухожилий или сухожильных прослоек, размещаемых между ними. Сарколеммой образует пальцеобразные вырасти, между которыми находятся коллагеновые волокна соединительной ткани, которые крепят мышечные волокна до костей. Эта связь настолько прочен, что при нагрузке, которое способно разорвать мышцы или сухожилия, структура остается целой.

Тонкие слои рыхлой соединительной ткани между мышечными волокнами называют эндомизий, ретикулярные и коллагеновые волокна его переплетаются с волокнами сарколеммы (внешний соединительно-тканевый слой). В эндомизием локализуются гемокапилляры и структуры нервной ткани.

Комплекс волокна с окильний элементами является структурной и функциональной единицей скелетной мышцы. Мышечные волокна объединяются в пучки, между которыми есть толстые слои рыхлой соединительной ткани, которая носит название перимизий.

Соединительную ткань, покрывающая мышцу в целом, как орган, называют епимизий.

Воспроизведение

Мышечные волокна способны к активному регенерации. Репаративная регенерация происходит на фоне отмирания старых структур и создание новых. Как и при нормальном гистогенезе, регенерация происходит в три фазы: миобластичну; мышечных трубочек формирование мышечного волокна.

Изображения по теме

• 

info-farm.ru

4. Сократительные белки мышечного волокна (актин, миозин, а-м), их состав и функции

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин — белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование — глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части — глобулярную головку и хвост. В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали. В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей — актином. Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок тонких нитей — актин. Актин — глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль, каждая бусинка соответствует глобулярному актину).

Еще один белок тонких нитей – тропомиозин – также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. 

Третий белок тонких нитей – тропонин — присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

5. Технологические приемы ускорения созревания мяса

После прекращения жизни животного (синтеза) в мясе происходит комплекс изменений, на которые влияют ферменты. Начинается самораспад тканей под действием ферментов самих тканей. Этот процесс называется автолизом. При этом изменению подвергаются мышечные, соединительные и жировые ткани. Изменения в мышечной ткани при хранении влияют на качество мяса.

При жизни животного основной функцией мышечной ткани является двигательная, в результате которой происходит превращение химической энергии в механическую. Эти сложные превращения происходят за счет биохимических, физиологических, физических и термодинамических процессов.

Биохимический аспект выражается в изменении миофибрилл белков, прежде всего миозина и актина (80% белков). При сокращении происходит соединение фибриллярного актина с миозином. Образуется прочный актомиозиновый комплекс, в котором на одну молекулу миозина приходится 2-3 молекулы актина.

Энергетический механизм сокращения заключается в изменении свободной энергии, образующейся при расщеплении АТФ. Активностью АТФ обладает белок миозин, который при распаде АТФ соединяется с актином, образуя актиномиозиновый комплекс, т.е. происходит процесс окоченения. В данном случае миозин является не только белком, но в своем роде ферментом.

Фаза собственного созревания мяса характеризуется интенсивным распадом мышечного гликогена и накоплением молочной кислоты, а также изменением его химического состава, но окоченение входит в процесс автолиза.

Характерной особенностью окоченения является снижение влагоудерживающей способности мышечной ткани, вследствии чего всегда наблюдается отделение мышечного сока. По внешним признакам окоченевшее мясо имеет большую упругость, при тепловой обработке – излишнюю жесткость, а из-за снижения влагаудерживающей способностью становится менее сочным. В состоянии окоченения мышцы менее подвержены действию протеометических ферментов и мясо хуже усваивается.

В результате накопления молочной, фосфорной и других кислот в мясе увеличивается концентрация водородных ионов, вследствии чего к концу окоченения рН снижается до 5,8-5,7, а иногда и ниже. В кислой среде при распаде АТФ и фосфорной кислоты происходит частичное накопление неорганического фосфора.

Фаза созревания во многом определяет интенсивность течения физико-коллоидных процессов и микроструктурных изменений мышечных волокон. В результате комплекса причин (действия протеометических ферментов, образования продуктов автолитического распада, кислой среды) и происходит распад мышечных волокон. Глубокий распад свидетельствует уже о глубоком автолизе, что чаще наблюдается при порче мяса. На фазе же плавного перехода от окоченения к созреванию мясо размягчается, разрыхляется, появляется нежность, а это значит, что пищеварительные соки свободно проникают к саркоплазме, что улучшает переваримость и усвояемость мяса.

Нежность тканей мяса, где много соединительной ткани, невелика, а мясо молодых животных нежнее, чем старых.

При повышении температуры (до 30⁰С), а также при длительной выдержке мяса (свыше 20-26 сут.) при низких плюсовых температурах (2-4⁰С) ферментативный процесс созревания настолько углубляется, что в мясе заметно увеличивается количество распада белков в виде малых пептидов и свободных аминокислот. На этой стадии мясо приобретает коричневую окраску, в нем увеличивается количество аминного и аммиачного азота, происходит заметный гидролитический распад жиров, что отрицательно оказывает влияние на его пищевые свойства и товарный вид мяса.

Для ускорения созревания мяса, способствующего улучшению его качества, используют различные методы обработки, в том числе применяют ферменты, антибиотики.

Исследования также показали, что поверхностная обработка мяса (погружением в раствор или распылением порошка) не дает достаточного эффекта.

Хорошие результаты дает ферментация мяса, проводимая одновременно после сублимационного восстановления.

Ферментативный препарат добавляет в консервы для получения продуктов более высокого качества. Предлагается добавлять препараты в колбасы низших сортов.

Мясо, обработанное ферментативными препаратами, должно по внешнему виду, цвету, аромату не отличаться от неферментативного, а по вкусу – быть более мягким, без горького вкуса, вызываемого продуктами глубокого расщепления белков ферментами.

 

studfile.net

Типы мышечных волокон I Как их тренировать?

ru — RUB Изменить

• Связаться с нами
• Помощь

Myprotein Russia Назад

• Питание
  • Бестселлеры
  • Наборы
  • Новинки
  • Пробники
  • Распродажа
  • Нет опыта использования добавок?
  • Питание Домашняя Страница
  • Популярное
    • Бестселлеры
    • Наборы
    • Новинки
    • Пробники
    • Распродажа
    • Нет опыта использования добавок?
  • Протеин
    • Протеин  Домашняя Страница
    • Сывороточный протеин
    • Молоко и казеин
    • Протеин для веганов
    • Смеси и формулы
  • Аминокислоты
    • Аминокислоты  Домашняя Страница
    • BCAA
    • Глyтамин
    • L-Карнитин
  • Креатин
    • Креатин  Домашняя Страница
    • Моногидрат креатина
  • Управление весом тела
    • Управление весом тела  Домашняя Страница
    • Набор массы
    • Жиросжигатели
    • Диетические шейки
  • Добавки для приема до, во время и после тренировки
    • Добавки для приема до, во время и после тренировки  Домашняя Страница
    • До тренировки
    • Во время тренировки
    • После тренировки
  • Углеводы
    • Углеводы  Домашняя Страница
    • Энергетические добавки
    • Энергетические батончики
    • Энергетические гели
    • Энергетические напитки
  • Еда и закуски
    • Еда и закуски  Домашняя Страница
    • Протеиновые батончики
    • Ореховые пасты
    • Ароматизаторы и сахарозаменители
    • Протеиновые напитки
    • Заменители питания
    • Еда
    • Протеиновые закуски
  • Витамины и минералы
    • Витамины и минералы  Домашняя Страница
    • Мультивитамины
    • Витаминные добавки
    • Минералы
  • Клетчатка и незаменимые жиры
    • Клетчатка и незаменимые жиры  Домашняя Страница
    • Добавки с клетчаткой
    • Растения, травы и нутриенты
    • Омега 3 и рыбий жир
  • Аксессуары
    • Аксессуары  Домашняя Страница
    • Бутылки и шейкеры
    • Контейнеры для еды
    • Мерные ложки и тубы
    • Аксессуары для тренировок
• Одежда
  • Одежда Домашняя Страница
  • Мужская одежда
    • Мужская одежда  Домашняя Страница
    • Новинки
    • Футболки и топы
    • Куртки и жилеты
    • Толстовки и худи
    • Спортивные штаны
    • Майки
    • Шорты
    • Шорты для плавания
    • Нижнее бельё и носки
    • Вся Одежда
  • Женская одежда
    • Женская одежда  Домашняя Страница
    • Новинки
    • Спортивные леггинсы
    • Спортивные Бюстгальтеры
    • Куртки и жилеты
    • Толстовки и худи
    • Спортивные штаны
    • Футболки и топы
    • Спортивные Шорты
    • Майки
    • Нижнее бельё и носки
    • Вся Одежда
  • Коллекции одежды
    • Коллекции одежды  Домашняя Страница
    • Новинки
    • Бестселлеры
    • Аутлет
    • Коллекция Superlite
    • Коллекция Dry-Tech
    • Коллекция Performance
    • Коллекция Pro-Tech
    • Коллекция Seamless
    • Коллекция Tru-Fit
    • Коллекция Heartbeat
  • Аксессуары
    • Аксессуары  Домашняя Страница
    • Новинки
    • Сумки и рюкзаки
    • Бутылки и шейкеры
    • Спортивные шапки и перчатки
    • Контейнеры для еды
    • Нижнее белье и носки
    • Аксессуары для спортзала
    • Аксессуары для лифтинга
    • Оборудование для тренировок
• Витамины

www.myprotein.ru

31. Основные функции мышц. Строение мышечного волокна.

Мышцы (от слова «мышь» — из-за формы, поэтому ударение на первый слог) или мускулы (от лат. musculus — мышца (mus — мышка, маленькая мышь)) — органы тела животных и человека, состоящие из упругой, эластичной мышечной ткани, способной сокращаться под влиянием нервных импульсов. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания.

Мышцы позволяют двигать частями тела и выражать в действиях мысли и чувства. Человек выполняет любые движения — от таких простейших, как моргание или улыбка, до тонких и энергичных, какие мы наблюдаем у ювелиров или спортсменов — благодаря способности мышечных тканей сокращаться. От исправной работы мышц, состоящих из трёх основных групп, зависит не только подвижность организма, но и функционирование всех физиологических процессов. А работой всех мышечных тканей управляет нервная система, которая обеспечивает их связь с головным и спинным мозгом и регулирует преобразование химической энергии в механическую.

В теле человека 640 мышц (в зависимости от метода подсчёта дифференцированных групп мышц их общее число определяют от 639 до 850)[источник не указан 353 дня]. Самые маленькие прикреплены к мельчайшим косточкам, расположенным в ухе. Самые крупные — большие ягодичные мышцы, они приводят в движение ноги. Самые сильные мышцы — икроножные и жевательные, язык.

По форме мышцы очень разнообразны. Чаще всего встречаются веретенообразные мышцы, характерные для конечностей, и широкие мышцы — они образуют стенки туловища. Если у мышц общее сухожилие, а головок две или больше, то их называют двух-, трёх- или четырёхглавыми.

Структурный элемент мышц — мышечное волокно, каждое из которых в отдельности является не только клеточной, но и физиологической единицей, способной сокращаться. Мышечное волокно представляет собой многоядерную клетку, диаметр его составляет от 10 до 100 мкм. Данная клетка заключена в оболочку, сарколемму, которая заполнена саркоплазмой. В саркоплазме располагаются миофибриллы. Миофибрилла — нитевидное образование, состоящее из саркомеров. Толщина миофибрилл в общем случае менее 1 мкм. В зависимости от количества миофибрилл различают белые и красные мышечные волокна. В белых волокнах миофибрилл больше, саркоплазмы меньше, благодаря чему они могут сокращаться более быстро. В красных волокнах содержится большое количество миоглобина, из-за чего они и получили такое название. Помимо миофибрилл в саркоплазме мышечных волокон также присутствуют митохондрии, рибосомы, комплекс Гольджи, включения липидов и прочие органеллы. Саркоплазматическая сеть обеспечивает передачу импульсов возбуждения внутри волокна. В состав саркомеров входят толстые миозиновые нити и тонкие актиновые нити.

Актин — сократительный белок, состоящий из 375 аминокислотных остатков с молекулярной массой 42300, который составляет около 15 % мышечного белка. Под световым микроскопом более тонкие молекулы актина выглядят светлой полоской (так называемые «Ι-диски»). В растворах с малым содержанием ионов актин содержится в виде единичных молекул с шарообразной структурой, однако в физиологических условиях, в присутствии АТФ и ионов магния, актин становится полимером и образует длинные волокна (актин фибриллярный), которые состоят из спирально закрученных двух цепочек молекул актина. Соединяясь с другими белками, волокна актина приобретают способность сокращаться, используя энергию, содержащуюся в АТФ.

Миозин — основной мышечный белок; содержание его в мышцах достигает 65 %. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. Эти белки проявляют энзиматическую активность АТФазы, необходимую для сокращения актомиозина. Под микроскопом молекулы миозина в мышцах выглядят тёмной полоской (так называемые «А-диски»).

Актомиозин — белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, характеризующийся энзиматической активностью АТФазы. Это значит, что благодаря энергии, освобождённой в процессе гидролиза АТФ, актомиозин может сокращаться. В физиологических условиях актомиозин создаёт волокна, находящиеся в определённом порядке. Фибриллярные части молекул миозина, собранные в пучок, образуют так называемую толстую нить, из которой перпендикулярно выглядывают миозиновые головки. Молекулы актина соединяются в длинные цепочки; две таких цепочки, спирально закрученные друг вокруг друга, составляют тонкую нить. Тонкая и толстая нити расположены параллельно таким образом, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми, а каждая толстая нить — шестью тонкими; миозиновые головки цепляются за тонкие нити.

В целом, мышечная ткань состоит из воды, белков и небольшого количества прочих веществ: гликогена, липидов, экстрактивных азотсодержащих веществ, солей органических и неорганических кислот и др. Количество воды составляет 72—80 % от общей массы.

Мышцы и скелет определяют форму человеческого тела. Активный образ жизни, сбалансированное питание и занятие спортом способствуют развитию мышц и уменьшению объёма жировой ткани.

В зависимости от особенностей строения мышцы человека делят на 3 типа или группы:

скелетные,

гладкие,

сердечная.

Первая группа мышц — скелетные, или поперечнополосатые мышцы. Скелетных мышц у каждого из нас более 600. Мышцы этого типа способны произвольно, по желанию человека, сокращаться и вместе со скелетом образуют опорно-двигательную систему. Общая масса этих мышц составляет около 40 % веса тела, а у людей, активно развивающих свои мышцы, может быть ещё больше. С помощью специальных упражнений размер мышечных клеток можно увеличивать до тех пор, пока они не вырастут в массе и объёме и не станут рельефными. Сокращаясь, мышца укорачивается, утолщается и движется относительно соседних мышц. Укорочение мышцы сопровождается сближением её концов и костей, к которым она прикрепляется. В каждом движении участвуют мышцы как совершающие его, так и противодействующие ему (агонисты и антагонисты соответственно), что придаёт движению точность и плавность.

Второй тип мышц, который входит в состав клеток внутренних органов, кровеносных сосудов и кожи, — гладкая мышечная ткань, состоящая из характерных мышечных клеток (миоцитов). Короткие веретеновидные клетки гладких мышц образуют пластины. Сокращаются они медленно и ритмично, подчиняясь сигналам вегетативной нервной системы. Медленные и длительные их сокращения происходят непроизвольно, то есть независимо от желания человека.

Гладкие мышцы, или мышцы непроизвольных движений, находятся главным образом в стенках полых внутренних органов, например пищевода или мочевого пузыря. Они играют важную роль в процессах, не зависящих от нашего сознания, например в перемещении пищи по пищеварительному тракту.

Отдельную (третью) группу мышц составляет сердечная поперечнополосатая (исчерченная) мышечная ткань (миокард). Она состоит из кардиомиоцитов. Сокращения сердечной мышцы не подконтрольны сознанию человека, она иннервируется вегетативной нервной системой.

studfile.net