Состоит белок из аминокислот: Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

1. 1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
   2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
   3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
   4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются
      кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
   5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
   6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
   7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.

1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков
Функция	Класс белка	Образцы	Примеры использования
Каталитическая	Ферменты	Карбогидразы	Расщепляют полисахариды
		Протеазы	Разрушают белки
		Полимеразы	Синтезируют нуклеиновые кислоты
		Киназы	Фосфорилируют сахара и белки
Защитная	Иммуноглобулины	Антитела	Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
	Токсины	Змеиный яд	Блокирует нервные импульсы
	Клеточные белки-антигены	МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости)	Опознание чужеродных белков
Транспортная	Циркуляционные транспортёры	Гемоглобин	Переносит кислород и углекислый газ крови
		Миоглобин	Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
		Цитохромы	Транспортируют электроны
	Мембранные транспортные белки	Натриево-калиевый насос	Возбуждение мембраны
		Протонный насос	Хемиосмос
		Транспортёр глюкозы	Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная	Волокна	Коллаген	Образует хрящ
		Кератин	Формирует волосы, ногти, перья и др.
		Фибрин	Образует сгустки крови
Двигательная	Мускулы	Актин	Сокращение мышечных волокон
		Миозин	Сокращение мышечных волокон
Регуляционная	Осмотические белки	Сывороточный альбумин	Поддерживает осмотическую концентрацию крови
	Регуляторы генов	Репрессор	Регулирует транскрипцию
	Гормоны	Инсулин	Контролирует уровень глюкозы в крови
		Вазопрессин	Увеличивает задержку воды почками
		Окситоцин	Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая	Ион-связывание	Ферритин	Хранит железо, особенно в селезёнке
		Казеин	Хранит ионы в молоке
		Кальмодулин	Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH₂), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH₂OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH₃ как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH₂ или —CH₃.
2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH₃ +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

• водородными связами между радикалами различных аминокислот;
• электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
• гидрофобным исключением неполярных радикалов;
• ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

• глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
• фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

1. Что такое белок
2. Виды белков
3. Синтез белка
4. Состав белков
5. Свойства
6. Функции белков
7. Строение
8. Переваривание белков
9. Обмен белков в организме
10. Продукты богатые белком
11. Норма в день для организма
12. Усваиваемость белка
13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Что такое белок

Белок — это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

• активация аминокислот;
• инициация белковой цепи;
• элонгация;
• терминация;
• сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

• протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
• активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
• протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

какие элементы входят, определение, строение

Что такое белок и какие функции в организме он берет на себя. Какие элементы входят в его состав и в чем особенность этого вещества.

Белки — главный строительный материал в человеческом организме. Если рассматривать в целом, то эти вещества составляют пятую часть нашего тела. В природе известна группа подвидов — только в теле человека содержится пять миллионов разных вариантов. С его участием формируются клетки, считающиеся главной составляющей частью живых тканей организма. Какие элементы входят в состав белков и в чем особенность вещества?

Тонкости состава

Молекулы белка в теле человека отличаются строением и берут на себя определенные функции. Так, главным сократительным белком считается миозин, который формирует мускулатуру и гарантирует передвижение тела. Он обеспечивает работу кишечника и движение крови по сосудам человека. Не менее важное вещество в организме — креатин. Функция вещества состоит в защите кожи от негативных действий — лучевых, температурных, механических и прочих. Также креатин защищает от поступления микробов извне.

В состав белков входят аминокислоты. При этом первая из них открыта в начале XIX века, а весь аминокислотный состав известен ученым с 30-х годов прошлого века. Интересно, что из двух сотен аминокислот, которые открыты сегодня, только два десятка формируют миллионы различных по структуре белков.

Главное отличие структуры — в наличии радикалов, имеющих различную природу. Кроме того, аминокислоты часто классифицируются с учетом электрического заряда. Каждая из рассматриваемых составляющих имеет общие характеристики — способность вступать в реакцию со щелочами и кислотами, растворимость в воде и так далее. Почти все представители аминокислотной группы участвуют в метаболических процессах.

Рассматривая состав белков, стоит выделить две категории аминокислот — заменимые и незаменимые. Они отличаются между собой способностью синтезироваться в организме. Первые вырабатываются в органах, что гарантирует хотя бы частичное покрытие текущего дефицита, а вторые — поступают только с едой. Если количество любой из аминокислот снижается, то это приводит к нарушениям, а иногда и к гибели.

Белок, в котором присутствует полный аминокислотный набор, носит название «биологически полноценный». Такие вещества входят в состав животной пищи. Полезными исключениями считаются и некоторые представители растений — например, фасоль, горох и соя. Главный параметр, по которому судят о пользе продукта — биологическая ценность. Если в роли основы рассматривать молоко (100%), то для рыбы или мяса этот параметр будет равен 95, для риса — 58, хлеба (только ржаного) — 74 и так далее.

Незаменимые аминокислоты, входящие в состав белка, участвуют в синтезе новых клеток и ферментов, то есть они покрывают пластические нужды и применяются в роли главных источников энергии. В состав белков входят элементы, которые способны к превращениям, то есть процессам декарбоксилирования и переаминирования. В упомянутых выше реакциях участвуют две группы аминокислот (карбоксильная и аминная).

Наиболее ценным и полезным для организма считается яичный белок, структура и свойства которого идеально сбалансированы. Вот почему процентное содержание аминокислот в этом продукте почти всегда берется за основу при сравнении.

Выше упоминалось, что белки состоят из аминокислот, и главную роль играют независимые представители. Вот некоторые из них:

• Гистидин — элемент, который получен в 1911 году. Его функция направлена на нормализацию условно-рефректорной работы. Гистидин играет роль источника для образования гистамина — ключевого медиатора ЦНС, участвующего в передаче сигналов к разным участкам организма. Если остаток этой аминокислоты снижается ниже нормы, то подавляется выработка гемоглобина в костном мозге человека.
• Валин — вещество, открытое в 1879 году, но окончательно расшифрованное только через 27 лет. В случае его нехватки нарушается координация, кожные покровы становятся чувствительными к внешним раздражителям.
• Тирозин (1846 год). Белки состоят из многих аминокислот, но этот играет одну из ключевых функций. Именно тирозин считается главным предшественником следующих соединений — фенол, тирамин, щитовидная железа и прочих.
• Метионин синтезирован только к концу 20-х годов прошлого века. Вещество помогает в синтезе холина, защищает печень от чрезмерного образования жира, имеет липотропное действие. Доказано, что такие элементы играют ключевую роль в борьбе с атеросклерозом и в регулировании уровня холестерина. Химическая особенность метионина и в том, что он участвует в выработке адреналина, входит во взаимодействие с витамином В.
• Цистин — вещество, строение которого установлено только к 1903 году. Его функции направлены на участие в химических реакциях, обменных процессах метионина. Также цистин вступает в реакцию с серосодержащими веществами (ферментами).
• Триптофан — незаменимая аминокислота, что входит в состав белков. Ее удалось синтезировать к 1907 году. Вещество участвует в обмене белка, гарантирует оптимальный азотистый баланс в организме человека. Триптофан участвует в выработке сывороточных белков крови и гемоглобина.
• Лейцин — одна из наиболее «ранних» аминокислот, известная с начала XIX века. Ее действие направлено на помощь организму в росте. Нехватка элемента приводит к нарушению работы почек и щитовидки.
• Изолейцин — ключевой элемент, участвующий в азотистом балансе. Ученые открыли аминокислоту только в 1890 году.
• Фенилаланин синтезирован в начале 90-х годов XIX века. Вещество считается основой при формировании гормонов надпочечников и щитовидки. Дефицит элемента — главная причина гормональных сбоев.
• Лизин получен только в начале XX века. Нехватка вещества приводит к накоплению кальция в костных тканях, уменьшению объема мускулатуры в организме, развитию анемии и так далее.

Стоит выделить и химический состав белков. Это не удивительно, ведь рассматриваемые вещества относятся к химическим соединениям.

• углерод — 50-55%;
• кислород — 22-23%;
• азот — 16-17%;
• водород — 6-7%;
• сера — 0,4-2,5%.

Кроме перечисленных выше, в состав белков входят следующие элементы (в зависимости от типа):

• медь;
• железо;
• йод;
• фосфор;
• микро- и макровещества.

Химическое содержание различных белков отличается. Единственное исключение — азот, содержание которого всегда 16-17%. По этой причине уровень содержания вещества определяется именно по процентному содержанию азота. Процесс вычисления следующий. Ученые знают, что в 6,25 граммах белка содержится один грамм азота. Чтобы определить белковый объем, достаточно умножить текущее количество азота на 6,25.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

• Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
• Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.
• Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
• Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка — в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

Свойства

Выше рассмотрено, что такое белки, определение этих элементов, структура и прочие важные вопросы. Но информация будет неполной, если не выделить главные свойства вещества (физические и химические).

Молекулярная масса белка — от 10 тысяч до одного миллиона (здесь многое зависит от типа). Кроме того, они растворимы в воде.

Отдельно стоит выделить общие черты белка с каллоидными растворами:

• Способность к набуханию. Чем больше вязкость состава, тем выше молекулярная масса.
• Медленная диффузия.
• Способность к диализу, то есть делению аминокислотных групп на другие элементы при помощи мембран полупроницаемого типа. Главное отличие рассматриваемых веществ — их неспособность проходить через мембраны.
• Двухфакторная устойчивость. Это значит, что белок по структуре гидрофилен. Заряд вещества напрямую зависит, из чего состоит белок, числа аминокислот и их свойств.
• Размер каждой из частиц составляет 1-100 нм.

Также белки имеют определенные сходства с истинными растворами. Главное – в способности образования гомогенных систем. При этом процесс формирования самопроизвольный и не нуждается в дополнительном стабилизаторе. Кроме того, белковые растворы обладают термодинамической устойчивостью.

Ученые выделяют особые аморфные свойства рассматриваемых веществ. Объясняется это наличием аминогруппы. Если белок представлен в виде водного раствора, то в нем существуют в равной степени различные смеси — катионная, биполяного иона, а также анионная форма.

Также к свойствам белка стоит отнести:

• Способность играть роль буфера, то есть реагировать аналогично слабой кислоте или основанию. Так, в организме человека присутствует два типа буферных систем — белковая и гемоглобиновая, участвующие в нормализации уровня гомеостаза.
• Перемещение в электрическом поле. В зависимости от количества аминокислот в белке, их массы и заряда меняется и скорость движения молекул. Такая функция применяется для разделения с помощью электрофореза.
• Высаливание (обратное осаждение). Если добавить к белковому раствору ионы аммония, щелочноземельные металлы и щелочные соли, эти молекулы и ионы конкурируют между собой за воду. На этом фоне гидратная оболочка удаляется, а белки перестают быть устойчивыми. В итоге они выпадают в осадок. Если же добавить определенный объем воды, то возможно восстановление гидратной оболочки.
• Чувствительность к внешнему воздействию. Стоит отметить, что в случае негативного внешнего влияния белки разрушаются, что приводит к потере многих химических и физических свойств. Кроме того, денатурация становится причиной разрыва главных связей, стабилизирующих все уровни структуры белка (кроме первичного).

Причин денатурации множество — негативное влияние органических кислот, действие щелочей или ионов тяжелых металлов, негативное влияние мочевины и различных восстановителей, приводящих к разрушению мостиков дисульфидного типа.

• Наличие цветных реакций с разными химическими элементами (зависит от аминокислотного состава). Такое свойство применяется в лабораторных условиях, когда требуется определить общее количество белка.

Итоги

Белок — ключевой элемента клетки, обеспечивающий нормальное развитие и рост живого организма. Но, несмотря на изученность вещества учеными, впереди предстоит еще много открытий, позволяющих глубже узнать тайну человеческого организма и его строения. Пока же каждый из нас должен знать, где образуются белки, в чем их особенности и для каких целей они необходимы.

Строение белков — урок. Химия, 8–9 класс.

Белки являются обязательной составной частью любого живого организма и играют важнейшую роль в обеспечении процессов жизнедеятельности.

 

В состав белков обязательно входят четыре химических элемента: углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу. В состав некоторых входит фосфор. Есть белки, содержащие атомы металлов.

Белки — природные высокомолекулярные вещества (полимеры), состоящие из остатков аминокислот.

Аминокислотные остатки соединены в макромолекулах белков пептидной группой −NH−CO−, поэтому белки относят к полипептидам.

В состав белков входят двадцать аминокислот строения Nh3−C|H−COOHR.  Аминокислотные остатки соединяются в макромолекулы белков в различной последовательности. Число аминокислотных остатков в молекулах тоже может быть разное. Поэтому многообразие белков практически безгранично. Каждый организм на Земле имеет свой собственный неповторимый набор белков.

 

Белковые молекулы могут содержать от одного до нескольких сотен и даже тысяч аминокислотных остатков, поэтому их относительные молекулярные массы изменяются от десятков тысяч до нескольких миллионов. Так, относительная молекулярная масса гемоглобина равна \(68 000\), яичного белка — \(44 000\), а вируса гриппа — \(32 000 000\).

 

Свойства белка в первую очередь определяются порядком соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Последовательность аминокислотных остатков в макромолекуле называется первичной структурой белка.

Первичная структура

  

Существуют вторичная (спираль) и третичная (клубок) структуры белковых молекул. Они образуются в результате внутримолекулярного взаимодействия частей полипептидной цепи.

 

Вторичная структура

  

Третичная структура

  

Несколько белковых молекул могут соединяться друг с другом и образовывать четвертичную структуру.

 

Четвертичная структура

Источники:

Рудзитис Г. Е., Фельдман Ф. Г. Химия. 9 класс. М.: Просвещение, 2009. — 170 с.

Габриелян О. С. Химия. 9 класс. Учебник для общеобразовательных учреждений. М.: Дрофа, 2011. — 226 с.

Вишневская Е. И., Ельницкий А. П. и др. Химия. 9 класс. Минск: Нар. асвета, 2012. — 199 с.

 

Белки это что такое, из чего состоят и какие бывают

Белки – это органические вещества, которые играют роль строительного материала в человеческом организме клеток, органов, тканей и синтеза гормонов и ферментов. Они отвечают за много полезных функций, сбой которых приводит к нарушению жизнедеятельности, а также образуют соединения, обеспечивающие устойчивость иммунитета к инфекциям. Белки состоят из аминокислот. Если их соединять в разной последовательности, образуется более миллиона разных химических веществ. Они делятся на несколько групп, которые одинаково важны для человека.

Белковые продукты способствуют росту мышечной массы, поэтому бодибилдеры насыщают свой рацион именно белковой пищей. Она содержит мало углеводов, а соответственно и низкий гликемический индекс, поэтому полезна для диабетиков. Здоровому человеку диетологи рекомендуют употреблять 0.75 – 0.80 гр. качественного компонента на 1 кг веса. Для роста новорожденного необходимо до 1,9 гр. Недостаток белков приводит к нарушению жизненно важных функций внутренних органов. Кроме этого нарушается обмен веществ, и развивается атрофия мышц. Поэтому белки невероятно важны. Давайте изучим их детальнее, чтобы правильно сбалансировать свой рацион и создать идеальное меню для похудения или набора мышечной массы.

Содержание статьи

Немного теории

В погоне за идеальной фигурой не все знают, что такое белки, хотя активно пропагандируют низкоуглеводные диеты. Чтобы избежать ошибок в употреблении белковой пищи, выясним, что он собой представляет. Белок или протеин – это высокомолекулярные органические соединения. Они состоят из альфа-кислот и с помощью пептидных связей соединяются в единую цепочку.

В состав входит 9 незаменимых аминокислот, которые не синтезируются. К ним относятся:

• лейцин;
• изолейцин;
• валин;
• фенилаланин;
• лицин;
• метионин;
• триптофан;
• треонин;
• гистидин.

Также содержится 11 заменимых аминокислот и других, которые играют роль в метаболизме. Но самыми важными аминокислотами считается лейцин, изолейцин и валин, которые известны как BCAA. Рассмотрим их назначение и источники.

Аминокислоты	Назначение	Природные источники
Валин	Препятствует снижению уровня серотонина, поставляет энергию в мышечные клетки	Яичный белок, мясные белки, белки риса, лесного ореха, казеин
Изолейцин	Способствует выработке энергии для мышечных клеток, предотвращает перепроизводство серотонина	Белок молочной сыворотки, лесного ореха, куриных яиц, мяса, казеин
Лейцин	Предназначен для роста и строительства мышечной ткани, образования соединений в печени и мышцах, препятствует разрушениям белковых молекул и понижению уровня серотонина. Прекрасный источник энергии.	Белок молочной сыворотки, овса, кукурузы, пшена, куриного яйца, лесного ореха, творог

Как мы видим, каждая из аминокислот имеет значение в образовании и поддержке мышечной энергии. Чтобы все функции выполнялись без сбоев, их нужно вводить в ежедневный рацион в качестве биологически активных добавок или натуральной пищи.

Видео

Какое количество аминокислот необходимо для правильной работы организма?

	Лейцин	Изолейцин	Валин
Потребность человека в аминокислоте (г/100 г.)
Минимальный уровень	2,5	1,8	1,8
Рекомендуемый уровень	7	4	5
Аминокислотный состав пищевых белков (г/100 г.)
Яичный белок	9,9	5,5	7,7
Казеин (творог)	9,2	6,1	7,2
Соевый белок	8,2	4,9	5
Рыбный белок	8,6	4,5	5
Белок риса	8,6	4,4	6,1
Сывороточный белок	12,3	6,2		5,7

Все перечисленные белковые соединения содержат в составе фосфор, кислород, азот, серу, водород, и углерод. Поэтому соблюдается положительный азотный баланс, необходимый для роста красивых рельефных мышц.

Интересно! В процессе жизнедеятельности человека, доля белков теряется (примерно 25 – 30 грамм). Поэтому они постоянно должны присутствовать в еде, потребляемой человеком.

Существует два основных вида белков: растительные и животные. Их принадлежность определяется в зависимости от того, откуда они поступают в органы и ткани.  К первой группе относятся белки, получаемые из соевых продуктов, орехов, авокадо, гречки, спаржи. А ко второй – из яиц, рыбы, мяса и молочных продуктов.

Видео

Строение белков

Чтобы понять, из чего состоит белок, следует подробно рассмотреть их строение. Соединения могут быть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры.

• Первичная. В ней аминокислоты соединены последовательно и определяют вид, химические и физические свойства протеина.
• Вторичная – форма полипептидной цепи, которая образовывается за счет водородных связей имино- и карбоксильных групп. Наиболее распространены альфа-спираль и бета-структура.
• Третичная заключается в расположении и чередовании бета-структур, полипептидных цепей и альфа-спирали.
• Четвертичная формируется за счет водородных связей и электростатических взаимодействий.

Состав белков представлен комбинируемыми аминокислотами в разном количестве и порядке. По типу строения их можно поделить на две группы: простые и сложные, в состав которых входят неаминокислотные группы.

Важно! Тем, кто хочет похудеть или улучшить свою физическую форму, диетологи рекомендуют употреблять белковые продукты. Они надолго избавляют от чувства голода и ускоряют метаболизм.

Кроме строительной функции белки обладают рядом других полезных свойств, о которых речь пойдет дальше.

Мнение эксперта

Егорова Наталья Сергеевна
Врач-диетолог, г. Нижний Новгород

Хочу разъяснить касательно защитной, каталитической и регуляторной функций белков, поскольку это довольно сложная тема.

Большая часть веществ, регулирующих жизнедеятельность организма, имеет белковую природу, то есть состоит из аминокислот. Белки входят в структуру абсолютно всех ферментов — каталитических веществ, которые обеспечивают нормальное протекание абсолютно всех биохимических реакций в организме. А это значит, что без них невозможен энергетический обмен и даже построение клеток.

Из белков состоят гормоны гипоталамуса и гипофиза, которые, в свою очередь, регулируют работу всех внутренних желез. Гормоны поджелудочной железы (инсулин и глюкагон) по структуре также являются пептидами. Таким образом, белки оказывают непосредственно влияние на обмен веществ и многие физиологические функции в организме. Без них невозможен рост, размножение и даже нормальная жизнедеятельность индивида.

Ну и наконец касательно защитной функции. Все иммуноглобулины (антитела) имеют белковую структуру. А они обеспечивают гуморальный иммунитет, то есть защищают организм от инфекций и помогают не болеть.

Функции белков

Бодибилдеров в основном интересует функция роста, но кроме нее белки выполняют еще много задач, не менее важных:

Функция	Примеры и комментарии
Строительная	Белки входят в клеточные мембраны, сухожилия, волосы, тем самым участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур.
Регуляторная	Гормоны белковой природы ускоряют процессы обмена веществ на 30%. Например, инсулин увеличивает образование жиров из углеводов, а также регулирует уровень глюкозы в крови.
Транспортная	Гемоглобин с кислородом транспортируются от легких ко всем тканям и органам, а они в свою очередь переносят углекислый газ в легкие.
Двигательная	Актин и миозин способствуют сокращению мышц.
Запасающая	Благодаря протеину в организме откладываются про запас полезные вещества, например, железо.
Защитная	Вырабатываемые антитела связывают и обезвреживают чужеродные белки и микроорганизмы.
Сигнальная	Молекулы белков принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку.
Энергетическая	Когда организм израсходует жиры и углеводы, то берет энергию из белков. При распаде 1 г выделяется 17,6 кДж.
Каталитическая	ферменты ускоряют биохимические реакции, которые происходят в клетках.

Иными словами, белок – это резервный источник энергии для полноценной работы организма. Когда расходуются все запасы углеводов, начинает расщепляться белок. Поэтому атлетам следует учитывать количество потребления высококачественного протеина, который помогает в наращивании и укреплении мышц. Главное, чтобы в состав потребляемого вещества входил весь набор незаменимых аминокислот.

Важно! Биологическая ценность белков обозначает их количество и качество усвоения организмом. Например, в яйце коэффициент равен 1, а в пшенице – 0.54. Это значит, что в первом случае их усвоится в два раза больше чем во втором.

Когда белок поступает в организм человека, он начинает расщепляться до состояния аминислот, а потом воды, углекислого газа и аммиака. После этого они по крови перемещаются к остальным тканям и органам.

Белковая пища

Мы уже выяснили, какие бывают белки, но как эти знания применить на практике? Не обязательно вникать в особенности их строения, чтобы достичь нужного результата (похудеть или нарастить массу), достаточно лишь определить, какую пищу нужно для этого есть.

Для составления белкового меню, рассмотрим таблицу продукции с большим содержанием компонента.

Количество протеина	Продукты
Очень большое (более 15 гр.)	Рыба, соя, бобовые, мясо, творог (до 5% жирности).
Большое (10 – 15 гр.)	Свинина, куриные яйца, жирный творог, макароны и крупы (манная, овсяная, гречневая).
Умеренное (5 – 9,9 гр.)	Зеленый горошек, перловка, ржаной и пшеничный хлеб.
Малое (2 – 4,9)	Картофель, цветная капуста, шпинат, мороженое, кефир, сметана, молоко.
Очень малое (0,4 – 1,9 гр.)	Ягоды, фрукты и почти все овощи.

Обратите внимание на скорость усвоения. Одни усваиваются организмов за короткий промежуток времени, а другие за более продолжительный. Это зависит от строения протеина. Если они добыты из яиц или молочных продуктов, то сразу поступают в нужные органы и мышцы, потому что содержатся в виде отдельных молекул. После термической обработки ценность немного уменьшается, но не критично, поэтому не нужно есть пищу сырой. Мясные волокна плохо перерабатываются, потому что изначально они предназначены для выработки силы. Варка упрощает процесс усвоения, так как во время обработки высокими температурами в волокнах разрушаются поперечные связи. Но даже в этом случае полное усвоение происходит через 3 – 6 часов.

Интересно! Если ваша цель – нарастить мышцы, съедайте за час до тренировки белковую еду. Подходит куриная или индюшиная грудка, рыба и кисломолочные продукты. Так вы усилите эффективность упражнений.

Не забывайте также и о растительном продовольствии. Большое количество вещества содержится в семенах и бобовых. Но на их извлечение организму необходимо потратить много сил и времени. Грибной компонент самый сложный для переваривания и усвоения, а вот соя легко достигает своей цели. Но одной сои не будет достаточно для полноценной работы организма, ее обязательно нужно комбинировать с полезными свойствами животного происхождения.

Видео

Качество белка

Биологическая ценность белков можно рассматривать с разных сторон. Химическую точку зрения и азот мы уже изучили, рассмотрим и другие показатели.

• Аминокислотный профиль означает, что белки, поступающие с пищей, должны соответствовать тем, которые уже есть в организме. Иначе синтез нарушится и приведет к распаду белковых соединений.
• Продукты с консервантами и те, которые подверглись сильной тепловой обработке, имеют меньше доступных аминокислот.
• В зависимости от скорости расщепления белков на простые компоненты, белки усваиваются быстрее или медленнее.
• Утилизация белков – показатель времени, на которое в организме задерживается образованный азот, и сколько в общем количестве получается перевариваемого протеина.
• Эффективность зависит от того, как ингредиент повлиял на прирост мышечной массы.

Также следует отметить уровень усвоения белков по составу аминокислот. За счет химической и биологической ценности можно определить продукцию с оптимальным источником протеина.

Рассмотрим список компонентов, входящих в рацион атлета:

Как мы видим, углеводная пища также входит в здоровое меню для совершенствования мышц. Не отказывайтесь от полезных компонентов. Только при правильном соотношении белков, жиров и углеводов, организм не ощутит стресса и будет видоизменяться в лучшую сторону.

Важно! В рационе должны преобладать белки растительного происхождения. Их соотношение к животным составляет 80% к 20%.

Чтобы получить максимальную пользу от белковых продуктов, не забывайте об их качестве и скорости усвоения. Старайтесь сбалансировать рацион так, чтобы организм насытился полезными микроэлементами и не страдал от дефицита витаминов и энергии. В завершение к сказанному отметим, что нужно заботиться о правильном метаболизме. Для этого старайтесь наладить питание и употреблять белковую пищу после обеда. Так вы предупредите ночные перекусы, а это благоприятно скажется на вашей фигуре и здоровье. Если вы хотите похудеть, кушайте мясо птицы, рыбу и кисломолочные продукты с низкой жирностью.

Белки. Из чего состоят Белки. Незаменимые белки. Растительные белки

Ну вот, мы уже знаем, что нам нужно есть и сколько если хотим похудеть или же поправиться.
Мы уже знаем, что есть нужно небольшими порциями и часто, мы даже уже знаем что человек, как и все живое состоит из белков, жиров и углеводов. 

Начнем с белка.

Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». Белок составляет около 50% сухого веса любого тела. Белок содержится в каждой клетке нашего организма. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, 20% — в костях и сухожилиях и 10% — в коже.  А т.к. наш организм – постоянно обновляющийся механизм, белка нужно достаточно много. 

Белки – сложные органические соединения, состоящие из аминокислот.  

Большинство людей не задумываются, над тем, какой белок потребляют, кто-то не любит яйца, кто-то ест только рыбу, кто-то увлекается вегетарианством и полагают, что потребляют достаточное количество белка. Возможно у кого-то это получается. Тем не менее, каждому продукту свойственен свой особый вид белка, точнее вид то один, а вот аминокислотный состав у всех разный, поэтому то белок и сложное соединение, хотя состоит всего из нескольких элементов — углерода, азота, кислорода, водорода (в некоторых содержится сера и фосфор). 

В человеческом организме присутствуют около 5 миллионов! белков. И все они образуются всего из 22 основных аминокислот (на самом деле их больше, но в формировании «человеческого» белка участвуют всего 22).  При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка, при усвоении происходит обратный процесс: белок – полипептиды – аминокислоты, из которых организм синтезирует уже специфические белки, свойственные именно ему. Если белка поступает слишком много, то избыток аминокислоты в результате окисляются до углекислого газа и воды.

Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
К заменимым относятся все аминокислоты, которые организм способен синтезировать сам.
К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны постоянно поступать с пищей. На сегодняшний день выделяют 10 незаменимых аминокислот: изолейцин, метионин, лизин, лейцин, треонин, валин, гистидин, фенилаланин, триптофан и аргинин. 

Незаменимые аминокислоты  в организме служат  для синтеза тканевых белков, т.е  расходуются на пластические нужды организма, а также в качестве источников энергии (распад белка на аминокислоты сопровождается выделением энергии: 1г белка – 4Ккал). Кроме того, аминокислоты входят в состав нейромедиаторов (клетки, проводящие нервные импульсы в головной мозг человека), т.е. от полноценности белков и регулярности их поступления зависит работа всей нервной системы.

Многие процессы в организме происходят под действием ферментов и гормонов. И тут тоже не обошлось без аминокислот:)  Они служат основой для их создания. Как видите, белки, и, в частности, аминокислоты играют огромную роль в нашем организме. Недостаток хотя бы одной из незаменимых кислот в пище в течение длительного времени приводит серьезным заболеваниям.

Белки, в состав которых входят полный набор, включая незаменимые считаются полноценными. Такие белки содержатся в животной пище. Растительные белки считаются неполноценными, т.к. не содержат в себе некоторых незаменимых аминокислот (кроме сои, гороха и фасоли).

Идеальным, с точки зрения  аминокислотного состава и сбалансированности, считается белок куриного яйца. И раз уж речь зашла о балансе, стоит отметить, что не все полноценные белки (преимущественно животные) одинаковы, во всех соотношение тех или иных аминокислот разное. Конечно, можно есть одни яйца, но это скучно:) Один полноценный белок вполне можно заменить несколькими неполноценными. Разнообразие белков в пище обеспечивает необходимый баланс незаменимых кислот нашему организму. Кроме полноценности белков, так же важно количество.
На сегодняшний момент ВОЗ  рекомендует следующую суточную потребность в аминокислотах:

Валин — 4000 мг
Изолейцин — 4000 мг
Лейцин — 6000 мг
Лизин — 5000 мг
Метионин — 4000 мг
Треонин — 3000 мг
Триптофан — 1000 мг
Фенилаланин — 4000 мг
Гистидин — 2000 мг
Аргинин — 6000 мг
Аланин — 3000 мг
Аспарагиновая кислота — 6000 мг
Глицин — 3000 мг
Глютаминовая кислота — 16000 мг
Пролин — 5000 мг
Серин — 3000 мг
Тирозин — 4000 мг
Цистин — 3000 мг

По сложности и скорости усваивания лучше и быстрее всего усваиваются молочные белки и яичный белок. Следом идут белок, получаемый из рыбы и мяса. Сложнее переваривать растительные белки, чем ближе растительный белок к полноценному, тем сложнее он усваивается. Самые сложные для усвоения – грибы. 

Дефицит белка в питании  ведёт к мышечной дистрофии, снижает иммунитет, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов, неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем. 

Избыток же белка вреден огромной нагрузкой на почки и печень, т.к. при неадекватно большом потреблении белка выделяются в значительных количествах продукты распада, такие как: аммиак, мочевина, индол, скатол, фенол. Согласитесь – не очень приятные побочные эффекты. 

Если белка слишком мало, а нагрузка очень большая, то организм будет вынужден черпать ресурсы из других источников – в первую очередь из мышц.  Кроме того, при недостатке белка увеличивается потеря калия, ускоряется выведение с мочой аскорбиновой кислоты, тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, что приводит к формированию дефицита этих витаминов в организме даже при достаточном их поступлении.

В среднем, человеку нужно 1 – 1,3 г. белка на 1 кг массы тела.  Чем больше ваша активность и интенсивней тренировки (или работа, связанная с физической активностью), тем больше нужно белка. Женщинам необходимо меньше белка, чем мужчинам.

При активных занятиях спортом, в период наращивания массы, во время беременности и активного роста в среднем требуется от 2 до 2,5 г белка на 1кг веса. 

В отдельных случаях, при сверх высоких нагрузках потребность в белке может достигать 3 г на 1 кг веса.

Потребление белка должно быть адекватно вашим нагрузкам.

Чем больше вы едите белковой пищи, тем больше нужно пить воды. Она помогает выводить продукты распада, соответственно облегчает работу печени и почкам.

За один прием усваивается около 40-50гр. белка, поэтому разумно разделить всю дневную норму белков на несколько порций. 

Тема №27 «Аминокислоты и белки»

Оглавление

1. Строение аминокислот
2. Свойства аминокислот
3. Изомерия и номенклатура аминокислот
4. Белки
5. Биологическое значение белков
6. Строение белков
7. Классификация белков
8. Свойства белков
9. Шпаргалка
10. Задания для самопроверки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу —NH₂ и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа —NH₂ определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следо вательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они рас­творимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—CO—, например:

Получаемые в результате такой реакции высо­комолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы -NH-CO- на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Белки

Белки — это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Биологическое значение белков

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисуль­фидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10¹¹-10¹². Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах — альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).

По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изо­электрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH₂) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении рН среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хле­ба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразова­ния понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1)     гидролиз белков под действием ферментов;

2)     взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Для качественного определе­ния белка используют следующие реакции:

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

3. Качественные реакции белков:

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатом­ных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

Шпаргалка

Справочный материал для прохождения тестирования:

Таблица Менделеева Таблица растворимости

аминокислот и белков — химия для врачей

Химия

ПРОДОЛЖИТЬ ОБУЧЕНИЕ НАЧИНАЙ СЕЙЧАС ПРОДОЛЖИТЬ ОБУЧЕНИЕ НАЧИНАЙ СЕЙЧАС КАТЕГОРИИ

• Медицинская онлайн-библиотека Lecturio
Учебная программа
• Pre-Med
  • Биология
  • Химия
  • Физика
  • Статистика
• Доклиническая учебная программа
  • Анатомия
  • Бихевиоризм
  • Биохимия
  • Биомедицинские науки
  • Эмбриология
  • Эпидемиология и биостатистика
  • Гистология
  • Иммунология
  • Микробиология
  • Патология
  • Фармакология
  • Физиология
• Клиническая программа
  • Анестезиология
  • Кардиология
  • Дерматология
  • Скорая помощь
  • Эндокринология
  • Семейная медицина
  • Гастроэнтерология
  • Гинекология
  • Гематология
  • Гепатология
  • Инфекционные болезни
  • Медицинская генетика
  • Неврология
  • Офтальмология
  • Отоларингология (ЛОР)
  • Онкология
  • Ортопедия
  • Психиатрия
  • Педиатрия
  • Радиология
  • Ревматология
  • Болезни репродуктивной системы
  • Респираторная медицина
  • Хирургия
  • Нефрология / урология
  • Сосудистая медицина
• Учить и преподавать медицину

.

Биология — Белки и аминокислоты | askIITians

• Структура и функции ячеек

• ПРЕДЛАГАЕМАЯ ЦЕНА: Rs.636

• Просмотр подробностей

Белок

Слово белок было придумано Берцелиусом в 1838 году и использовалось Г.Дж. Малдер впервые 1840.

15% протоплазмы состоит из белка.

Средние белки содержат 16% азота, 50–55% углерода, 20–24% кислорода, 7% водорода и 0,3–0,5% серы. Железо, фосфор, медь, кальций и йод также присутствуют в небольшом количестве.

Структура белков

Это связано с различной перегруппировкой аминокислот. Когда карбоксильная группа (-COOH) одной аминокислоты связана с аминогруппой (-NH ₂ ) другой аминокислоты, связь называется пептидной связью.Пептид может быть дипептидом, трипептидом и полипептидом. Самый простой белок — инсулин. Согласно Sanger (1953) инсулин состоит из 51 аминокислоты. Белок может иметь до четырех уровней конформации.

(i) Первичная структура: Первичная структура — это ковалентные связи белка. Он относится только к линейной последовательности, количеству и природе аминокислот, связанных вместе пептидными связями. например рибонуклеаза, инсулин, гемоглобин и др.

(ii) Вторичная структура: Сворачивание линейной полипептидной цепи в специфическую спиральную структуру (α-спираль) называется вторичной структурой, а если она связана с межмолекулярными водородными связями, структура известна как β-складчатый лист.α -спиральная структура содержится в белке меха, кератине волосяных когтей и перьях. В волокнах шелка обнаруживается β-складчатая структура.

(iii) Третичная структура: Расположение и взаимосвязь белков в определенные петли и изгибы называется третичной структурой белков. Он стабилизирован водородной связью, ионной связью, гидрофобной связью и дисульфидными связями. Он содержится в миоглобине (глобулярных белках).

(iv) Четвертичная структура: Это показано белком, содержащим более одной пептидной цепи.Белок состоит из идентичных единиц. Это известно как гомологичная четвертичная структура, например. лактодегидрогеназа. Если единицы не похожи, это называется гетерогенной четвертичной структурой, например гемоглобин, который состоит из двух α-цепей и двух β-цепей.

Классификация белков

Белки классифицируются на основе их формы, строения и функции.

По форме

(i) Волокнистый белок / склеропротеин: Нерастворим в воде.Животный белок, устойчивый к протеолитическому ферменту, представляет собой спирально свернутую нить, подобную структуре волокон. например коллаген (в соединительной ткани), актин и миозин, кератин в волосах, когтях, перьях и т. д.

(ii) Глобулярные белки: Растворимы в воде. Полипептиды свернулись вокруг себя с образованием овальных или сферических молекул, например альбумин, гормоны инсулина, такие как АКТГ, окситозин и т. д.

По составляющим

(i) Простые белки: Белки, состоящие только из аминокислот.например альбумины, глобулины, проламины, глютелины, гистоны и др.

(ii) Конъюгированные белки: Это сложные белки, объединенные с характерным неаминокислотным веществом, называемым простетической группой. Они бывают следующих типов: —

(a) Нуклеопротеины: Комбинация белка и нуклеиновых кислот, обнаруженная в хромосомах и рибосомах. например дезоксирибонуклеопротеиды, рибонуклеопротеины и др.

(b) Мукопротеины: Они сочетаются с большим количеством (более 4%) углеводов e.грамм. муцин.

(c) Гликопротеины: В этом случае содержание углеводов меньше (около 2 — 3%), например иммуноглобулины или антибиотики.

(d) Хромопротеины: Это соединения белка и цветных пигментов. например гемоглобин, цитохром и др.

(e) Липопротеины: Это водорастворимые белки, содержащие липиды. например холестерин и липопротеины сыворотки.

(f) Металлопротеин: Это белки, связывающие металлы, AB ₁ –глобин, известный как переносящий, способен соединяться с железом, цинком и медью e.грамм. хлорофилл.

(г) Фосфопротеин: Они состоят из белка и фосфата, например казеин (молоко) и вителлин (яйцо).

(iii) Производные белки: Когда белки гидролизуются кислотами, щелочами или ферментами, полученные из них продукты разложения называются производными белками. На основе прогрессирующего расщепления производные белки классифицируются как первичные протеозы, вторичные протеозы, пептоны, полипептиды, аминокислоты и т. Д.

По природе молекул

(i) Кислотные белки: Они существуют в виде анионов и включают кислые аминокислоты.например группы крови.

(ii) Основные белки: Они существуют в виде катионов и богаты основными аминокислотами, например лизин, аргинин и др.

Функция белков

(i) Белки присутствуют в молоке в качестве пищевых запасов в виде глютелина и глобулина, казеина.

(ii) Белки коагулируют в растворах, щелочных до изоэлектрического pH, положительными ионами, такими как Zn ²⁺ , Cd ²⁺ , Hg ²⁺ и т.д. Казеин — pH 4,6, цит.С — 9,8, резум глобулин 5,4, пепсин 2,7, лизоцим 11,0 и т. Д.

(iii) Белки — самая разнообразная молекула на Земле.

(iv) Белки действуют как гормоны, такие как инсулин и глюкагон.

(v) Антибиотики, такие как грамицидин, тирокидин и пенициллин, являются пептидами.

(vi) Они являются структурным компонентом клетки.

(vii) Это биологические буферы.

(viii) Монеллин — самое сладкое вещество, полученное из африканских ягод (в 2000 раз слаще сахарозы).

(ix) Белки помогают в защите, двигательной активности мышц, молекулах рецепторов зрительных пигментов и т. Д.

(x) Натуральный шелк — это полиамид, а искусственный шелк — это полисахарид. Азот — основной компонент.

Аминокислоты

Аминокислоты — нормальные компоненты клеточных белков (называемые аминокислотами). Их 20, указанных в генетическом коде, универсальны для вирусов, прокариот и эукариот. В противном случае аминокислоты можно назвать редкими аминокислотами, которые принимают участие в синтезе белка e.грамм. гидроксипролин и небелковые аминокислоты не участвуют в синтезе белка, например Орнитин, цитруллин, гамма-аминомасляная кислота (ГАМК), нейромедиатор и др.

Строение и состав

Аминокислоты являются основными единицами белка и состоят из C, H, O, N и иногда S. Аминокислоты — это органические кислоты с карбоксильной группой (–COOH) и одной аминогруппой (-NH ₂ ) на -атом углерода. Карбоксильная группа придает кислотные свойства, а аминогруппа — основные.В растворе они служат буферами и помогают поддерживать pH. Общая формула: R-CHNH ₂ .COOH.

Аминокислоты представляют собой амфотерные или биполярные ионы или ионы Цуэйтера. Аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью, а длинные цепи называются полипептидными цепями.

Классификация

На основе группы аминокислот R — .

(a) Простые аминокислоты : не имеют функциональной группы в боковой цепи.например глицин, аланин, лейцин, валин и т. д.

(b) Гидроксиаминокислоты : они имеют спиртовую группу в боковой цепи. например треонин, серин и др.

(c) Аминокислоты, содержащие серу : Они имеют атом серы в боковой цепи. например метионин, цистенин.

(d) Основные аминокислоты : Они имеют основную группу (-NH ₂ ) в боковой цепи. например лизин, аргинин.

(e) Кислотные аминокислоты : они имеют карбоксильную группу в боковой цепи.например аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

(f) Кислотные амиды аминокислот: Это производные кислых аминокислот. В этой группе одна из карбоксильных групп была преобразована в амид (-CONH ₂ ). например аспарагин, глутамин.

(g) Гетероциклические аминокислоты: Это аминокислоты, в которых боковая цепь включает кольцо, включающее по крайней мере один атом, отличный от углерода. например триптофан, гистидин.

(h) Ароматические аминокислоты: Они имеют ароматическую группу (бензольное кольцо) в боковой цепи.например фенилаланин, тирозин и др.

На основании требований: На основании синтеза аминокислот в организме и их потребности они классифицируются как: —

(a) Незаменимые аминокислоты: Они не синтезируются в организме, поэтому должны поступать в рацион, например валин, лейцин, изолейцин, теронин, лизин и др.

(b) Полузамещенные аминокислоты: Частично синтезируются в организме, но не со скоростью, соответствующей индивидуальным потребностям.например, аргинин и гистидин.

(c) Незаменимые аминокислоты: Эти аминокислоты являются производными углеродного скелета липидов и углеводного обмена. У человека есть 12 заменимых аминокислот, например аланин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота и т. д. Пролин и гидроксипролин имеют NH (иминогруппу) вместо NH ₂ , поэтому их называют иминокислотами. Тирозин может превращаться в гормон тироксин, адреналин и пигмент кожи меланин. Глицин необходим для производства гема.Триптофан является предшественником витамина никотинамида и ауксинов. Если аминогруппа удалена из аминокислоты, она может образовывать глюкозу, а если удалить группу COOH, она образует амины, например гистамин.

Примечание :

Клицин — простейшая аминокислота, а триптофан — сложная аминокислота. Цистеин, цистин, метионин — серосодержащие аминокислоты. Аминокислоты фенилаланин, тирозин, триптофан являются ароматическими аминокислотами. Серин и треонин — это аминокислоты, содержащие спирт. Гистидин, пролин и гидроксипролин являются гетероциклическими аминокислотами. Все аминокислоты являются левовращающими, за исключением клицина, который не вращает. Аминодобавки, участвующие в синтезе белка, называются белками.Аминокислоты, которые не участвуют, называются небелковыми. например. ГАМК, орнитин, цитруллин. Пролин, гидроксипролин — содержат иминогруппу (-NH) вместо аминогруппы, поэтому их также называют иминокислотой.

Функции аминокислот

(a) Аминокислоты являются строительными блоками белков и ферментов.

(b) Путем гликогенолиза они образуют глюкозу.

(c) Гормоны, такие как адреналин и тироксин, образуются с помощью тирозина.

(d) Антибиотики часто содержат небелковые аминокислоты.

(e) Они являются прекурсорами многих веществ.

Q.1: Пептидная связь образуется между двумя аминокислотами через [Kerala 2001]

(a) Добавление воды (b) Потеря воды

(c) Декарбоксилирование (d) Дезаминирование

Q.2. Основная аминокислота — [DPMT 2001]

.

(а) Лейцин (б) Метионин

(c) Аспарагиновая кислота (d) Лизин

Q.3: Наиболее распространенное органическое соединение на Земле — [CBSE PMT 2001]

(а) Целлюлоза (б) Белок

(в) Липиды (г) Стероиды

Q.4: Наиболее распространенными моносахаридами, обнаруженными в ядре, являются [AIIMS 1996; CMC 2002]

(а) Триозы (б) Тетрозы

(в) Пентозы (г) Гексозы

Q.5: Гидролиз нуклеиновой кислоты дает [AMU 1988]

(a) Только сахар (b) Только фосфорная кислота

(c) Только азотистое основание (d) Все вышеперечисленное

Q.6. Нуклеиновые кислоты были обнаружены [MP PMT 1999]

(а) Уотсон и Крик (б) Хорана

(c) Уилкинс (d) Miescher

Q.7: Нуклеозид отличается от нуклеотида тем, что не имеет [MP PMT 1998]

(а) Фосфат (б) Сахар

(c) Фосфат и сахар (d) Азотная основа

Q.8: ДНК была впервые обнаружена [CPMT 1979; BHU 1985]

(а) Бидл и Татум (б) Уотсон и Крик

(c) Фридрих Мишер (d) Корнберг

1 квартал	2 квартал	Q.3	4 квартал
д	б	с	б
Q.5	Q.6	Q.7	Q.8
с	с	б	б

Связанные ресурсы

Чтобы узнать больше, купите учебные материалы по Биомолекулы , включая примечания к исследованию, заметки о пересмотре, видеолекции, решенные вопросы за предыдущий год и т. Д.Также просмотрите дополнительные учебные материалы по биологии здесь.

Особенности курса

• 728 Видео-лекции
• Примечания к редакции
• Документы за предыдущий год
• Ментальная карта
• Планировщик обучения
• Решения NCERT
• Обсуждение Форум
• Тестовая бумага с видео-решением

,

Белок: источники, дефицит и потребности

Белки — это большие молекулы, которые необходимы нашим клеткам для правильного функционирования. Они состоят из аминокислот. Структура и функции нашего тела зависят от белков. Без них невозможно регулирование работы клеток, тканей и органов.

Мышцы, кожа, кости и другие части человеческого тела содержат значительное количество белка, включая ферменты, гормоны и антитела.

Белки также работают как нейротрансмиттеры.Гемоглобин, переносчик кислорода в крови, представляет собой белок.

Поделиться в PinterestПротеиновые молекулы необходимы для функционирования каждой клетки в организме. Организм синтезирует некоторые белки из продуктов, которые мы едим.

Белки — это длинные цепочки аминокислот, которые составляют основу всего живого. Они похожи на машины, которые заставляют функционировать все живые существа, будь то вирусы, бактерии, бабочки, медузы, растения или человек.

Человеческое тело состоит примерно из 100 триллионов клеток. В каждой клетке есть тысячи различных белков.Вместе они заставляют каждую клетку выполнять свою работу. Белки подобны крошечным машинам внутри клетки.

Аминокислоты и белки

Белок состоит из аминокислот, а аминокислоты являются строительными блоками белка. Есть около 20 аминокислот.

Эти 20 аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания миллионов различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию в организме. Структуры различаются в зависимости от последовательности, в которой сочетаются аминокислоты.

20 различных аминокислот, которые организм использует для синтеза белков: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин.

Аминокислоты — это органические молекулы, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

Это аминокислоты, которые синтезируют белки и другие важные соединения в организме человека, такие как креатин, пептидные гормоны и некоторые нейротрансмиттеры.

Типы белков

Иногда мы слышим, что существует три типа белковой пищи:

Полноценные белки : Эти продукты содержат все незаменимые аминокислоты. В основном они встречаются в продуктах животного происхождения, таких как мясо, молочные продукты и яйца.

Неполные белки : Эти продукты содержат по крайней мере одну незаменимую аминокислоту, поэтому белковый баланс не сбалансирован. Растительные продукты, такие как горох, бобы и злаки, в основном содержат неполноценный белок.

Дополнительные белки : Они относятся к двум или более продуктам, содержащим неполные белки, которые люди могут комбинировать для обеспечения полноценного белка.Примеры включают рис и бобы или хлеб с арахисовым маслом.

Что делают белки?

Белки играют роль почти во всех биологических процессах, и их функции сильно различаются.

Основные функции белков в организме — строить, укреплять и восстанавливать или заменять такие вещи, как ткани.

Они могут быть:

• структурными, такими как коллаген
• гормональными, такими как инсулин
• носителями, например, гемоглобином
• ферментами, такими как амилаза

Все они являются белками.

Кератин — структурный белок, укрепляющий защитные покрытия, например, волосы. Коллаген и эластин также выполняют структурную функцию, и они также обеспечивают поддержку соединительной ткани.

Большинство ферментов являются белками и катализаторами, что означает, что они ускоряют химические реакции. Они необходимы, например, для дыхания в клетках человека или фотосинтеза у растений.

Белок является одним из важнейших питательных веществ или макроэлементов в рационе человека, но не весь белок, который мы едим, превращается в белки в нашем организме.

Когда люди едят продукты, содержащие аминокислоты, эти аминокислоты позволяют организму создавать или синтезировать белки. Если мы не потребляем некоторые аминокислоты, мы не будем синтезировать достаточно белков для правильного функционирования нашего организма.

Есть также девять незаменимых аминокислот, которые человеческий организм не синтезирует, поэтому они должны поступать с пищей.

Все пищевые белки содержат часть каждой аминокислоты, но в разных пропорциях.

Желатин отличается тем, что он содержит большое количество некоторых аминокислот, но не весь их диапазон.

Девять незаменимых кислот, которые не синтезируются человеческим организмом: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Продукты, содержащие эти девять незаменимых кислот примерно в равных пропорциях, называются полноценными белками. Полноценные белки в основном поступают из животных источников, таких как молоко, мясо и яйца.

Соя и киноа являются растительными источниками полноценного белка. Сочетание красной фасоли или чечевицы с цельнозерновым рисом или арахисового масла с цельнозерновым хлебом также обеспечивает полноценный белок.

Организму не нужны все незаменимые аминокислоты при каждом приеме пищи, потому что он может использовать аминокислоты из недавних приемов пищи для образования полноценных белков. Если у вас достаточно белка в течение дня, риска дефицита нет.

Другими словами, рекомендуемое питательное вещество — это белок, но на самом деле нам нужны аминокислоты.

Дефицит белка из-за низкого потребления белка с пищей необычен как изолированное состояние в США

Диетические рекомендации для американцев на 2015–2020 годы рекомендуют, чтобы от 10 до 35 процентов ежедневных калорий взрослого человека приходилось на белка.Для детей от 10 до 30 процентов.

По данным Центров по контролю и профилактике заболеваний (CDC), мужчины в Соединенных Штатах получают в среднем 16,1 процента калорий из белка, а женщины — 15,6 процента.

Однако во всем мире недостаток белка в рационе питания вызывает озабоченность, особенно когда он затрагивает детей. Это может привести к проблемам с истощением, таким как квашиоркор и маразм. Это может быть опасно для жизни.

Дефицит также может возникнуть, если у человека есть состояние здоровья, например:

Очень низкое потребление белка может привести к:

• слабому мышечному тонусу
• отеку, который набухает из-за задержки жидкости
• тонкий и ломкий волосы
• поражения кожи
• у взрослых, потеря мышечной массы
• у детей, задержка роста

Биохимические тесты могут показать низкий уровень сывороточного альбумина и дисбаланс гормонов.

Поделиться на PinterestБелковые продукты не обязательно должны быть мясными. Морепродукты, яйца, бобовые и фасоль содержат белок.

Точное количество белка, необходимое человеку, остается предметом споров.

FDA рекомендует взрослым потреблять 50 граммов белка в день в рамках диеты, состоящей из 2000 калорий. Суточная норма человека может быть выше или ниже в зависимости от его потребности в калориях.

Однако указать точные суммы сложно, поскольку играет роль ряд факторов, таких как возраст, пол, уровень активности и статус, например беременность.

Другие переменные включают долю аминокислот, доступных в определенных белковых продуктах, и усвояемость отдельных аминокислот. Также остается неясным, как метаболизм белка влияет на потребность в потреблении белка.

По данным Министерства сельского хозяйства США (USDA), следующие продукты будут обеспечивать около 1 унции белка на одну порцию, перечисленную ниже:

• одна унция нежирного мяса, птицы, морепродуктов
• одна унция мяса, птицы или морепродуктов
• одно яйцо
• одна столовая ложка арахисового масла
• половина унции орехов или семян
• четверть стакана вареной фасоли или гороха

USDA рекомендует потреблять от 5 до 7 унций белковой пищи в день для большинство людей старше 9 лет.

В них есть калькулятор, с помощью которого можно легко определить, сколько белка и других питательных веществ нужно человеку.

Белок и калории

Белок обеспечивает калории. Один грамм белка содержит 4 калории. Один грамм жира содержит 9 калорий.

Средний американец потребляет около 16 процентов своих калорий из белков животного или растительного происхождения.

Было высказано предположение, что американцы получают слишком много калорий из белка, но теперь некоторые эксперты называют это «неправильным восприятием».”

Белок и потеря веса

Некоторые диеты рекомендуют употреблять больше белка, чтобы похудеть.

Результаты обзора, опубликованного в 2015 году, показывают, что соблюдение определенного типа высокопротеиновой диеты может способствовать снижению веса, но требуется дополнительная работа, чтобы определить, как эффективно применять такую ​​диету.

Добавление белка к существующей диете вряд ли приведет к потере веса, но замена жира и сахара белком может помочь. Замена продуктов с высоким содержанием клетчатки, таких как фрукты, овощи и цельнозерновые продукты, белковой пищей может иметь негативный эффект.

Люди должны учитывать свое общее потребление и пищевые привычки при внесении таких изменений и поговорить с врачом, прежде чем действовать.

Поделиться на PinterestПротеиновые коктейли и пищевые добавки популярны среди спортсменов, но людям следует использовать их с осторожностью.

Употребление большего количества протеина может повысить мышечную силу и способствовать похуданию и сжиганию жира. Однако это зависит от общего количества потребляемой пищи и уровня активности человека.

Спортсменам и культуристам необходимо убедиться, что у них достаточно белка для наращивания и восстановления мышц, и это может быть больше минимального количества.

В настоящее время доступен широкий спектр протеиновых добавок, многие утверждают, что они способствуют снижению веса и увеличению мышечной массы и силы.

Тем не менее, большинство спортсменов могут получать достаточное количество белка из сбалансированной диеты без дополнительных добавок.

Некоторые добавки могут также содержать запрещенные или вредные для здоровья вещества.

Есть некоторые свидетельства того, что слишком большое количество белка может увеличить риск остеопороза или проблем с почками.

Одно исследование показало, что сывороточный протеин может влиять на метаболизм глюкозы и синтез мышечного протеина.Другое исследование пришло к выводу, что по крайней мере один тип сывороточной добавки может уменьшить жировые отложения и сохранить мышечную массу при использовании в низкокалорийной диете.

По данным Мичиганского университета (UOM), одно исследование показало, что сывороточный протеин улучшает работоспособность велосипедистов, а другое предполагает, что он может привести к потере костной массы и остеопорозу, хотя это также может быть связано с другими факторами.

Единица измерения указывает, что любой, кто использует сывороточный протеин, не должен употреблять более 1.2 грамма на каждые 2,2 фунта веса тела.

Кроме того, сывороточный протеин и аналогичные продукты в качестве пищевых добавок не имеют одобрения FDA. Это означает, что их содержимое практически не контролируется.

Всем, кто рассматривает возможность приема протеиновых добавок в фитнес-целях, следует поговорить с врачом, специализирующимся на спортивной медицине.

Для большинства людей разнообразная и здоровая диета обеспечивает достаточно белка.

Увеличение потребления белка не обязательно означает употребление большего количества стейков.Есть и другие варианты, которые помогут вам обеспечить полноценное потребление белка.

Вот несколько советов:

• Ешьте разнообразные белковые продукты, выбирая из рыбы, мяса, сои, бобов, тофу, орехов, семян и т. Д.
• Выбирайте нежирное мясо, птицу и молочные продукты и удалите жир с мяса. Выбирайте меньшие порции и избегайте мясных продуктов, так как они содержат натрий.
• Используйте методы приготовления, не требующие добавления жира, например, приготовление на гриле.
• Проверьте ингредиенты «протеиновых батончиков», так как они также могут содержать много сахара.
• Выбирайте более здоровые версии своих обычных любимых блюд, например, хлеб из непросеянной муки, а не белый хлеб и несладкое арахисовое масло.
• Поэкспериментируйте с растительными белками, такими как бобы, чечевица и соевые продукты.
• Выбирайте продукты, богатые питательными веществами, которые имеют другие преимущества, например, клетчатку.

Q:

Опасно ли использование протеиновых коктейлей и сывороточного протеина в диете для похудения?

A:

Протеиновые коктейли и сывороточный белок приемлемы для включения в план здоровой диеты для похудания, если общее дневное потребление белка не превышает рекомендуемую дневную норму белка, и пока человек заменяет другие источники калорий белками, а не просто добавляет калорий в свой день.

Сильно превышение потребности в белке может нанести вред здоровью человека, включая повреждение почек и обезвоживание.

Катерина Маренго LDN, RD Ответы отражают мнение наших медицинских экспертов. Весь контент носит исключительно информационный характер и не может рассматриваться как медицинский совет. .

АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ: КОГДА И ПОЧЕМУ ВАМ НУЖЕН КАЖДЫЙ

Если вашей целью является максимальный прирост, вы, вероятно, знаете о решающей роли, которую белок играет в синтезе мышц. Будучи основными строительными блоками белка, аминокислоты также играют ключевую роль. Хотя может показаться, что аминокислотные и белковые добавки делают одно и то же, увеличение потребления белка с помощью незаменимых аминокислот может оказать дополнительную полезную поддержку. Вот как можно получить максимальную отдачу от каждого:

ЗАЧЕМ НУЖЕН БЕЛК

Высококачественный полноценный протеин из сыворотки или казеина содержит все девять необходимых вам незаменимых аминокислот.Это ключ к удовлетворению ваших ежедневных потребностей в белке для набора мышечной массы и восстановления. Чтобы выяснить, сколько белка ежедневно необходимо вашему организму, попробуйте использовать калькулятор белка, чтобы отследить, сколько вы получаете. Если есть пробел, воспользуйтесь высококачественным протеиновым порошком, богатым питательными веществами, или готовым к употреблению коктейлем — это удовлетворительный и простой способ восполнить его.

КОГДА ПРИНИМАТЬ БЕЛК

Работаете над увеличением мышечной массы и поддержкой восстановления после тренировок? Выбирайте конкретные протеиновые добавки до и после тренировки и рассчитывайте их правильно, чтобы улучшить свои результаты.Например, сывороточный протеин быстро всасывается, и его лучше всего принимать в течение 30 минут после тренировки. С другой стороны, казеиновый протеин усваивается медленнее и идеально подходит непосредственно перед сном, так как обеспечивает стабильное высвобождение аминокислот, которые можно использовать для восстановления мышц, пока вы отдыхаете.

ЗАЧЕМ НУЖНЫ AMINOS

Итак, если вы придерживаетесь своих целей ежедневного потребления белка и придерживаетесь режима тренировок, вы должны быть настроены на оптимальные результаты, верно? Может быть. Если вы хотите набухнуть, то метко названные незаменимые аминокислоты действительно необходимы.Три из девяти незаменимых аминокислот — лейцин, изолейцин и валин — составляют 35 процентов нашего мышечного белка. Эти три ключевых игрока представляют собой аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA), и они особенно важны. BCAA — незаменимые аминокислоты, входящие в состав мышечного белка. Они помогают сохранить запасы гликогена в мышцах и уменьшить распад белка. Когда дело доходит до синтеза протеина, лейцин, пожалуй, самый важный BCAA, и он содержится в сывороточном протеине.

Но это не означает, что простое употребление большего количества сывороточного протеина даст вам максимальную пользу BCAA.В отдельной форме добавки BCAA не связываются с другими аминокислотами, как в сывороточном протеине. Это означает, что они могут быстрее перевариваться и усваиваться, что ускоряет их доступность для воздействия на синтез белка.

КОГДА ПРИНИМАТЬ АМИНО

Ключевым моментом является получение BCAA с белком вскоре после тренировки, но добавки BCAA также можно употреблять до и во время тренировки, чтобы подпитывать мышцы и сохранять запасы гликогена. Поищите протеиновую смесь с соотношением BCAA 2: 1: 1 — 10 граммов BCAA на порцию, пять из которых — лейцин.Вы можете узнать больше о том, как использовать BCAA в качестве добавки перед тренировкой и во время тренировки, здесь.

---

Рекомендуемые товары

---

Статьи по теме

---

---

,